Амилаз в кишечном соке
Кишечный сок содержит амилазу, мальтазу, сахара-зу и лактазу. Амилаза расщепляет крахмал до малыо- [c.184]
Крахмал и некоторые другие полисахариды, попадающие в кишечный тракт с пищей, не успевают полностью расщепиться под действием амилазы слюны в полости рта и в желудке, где амилаза слюны некоторое время продолжает действовать (желудочный сок не содержит амилазы). Гидролиз полисахаридов в основном происходит в двенадцатиперстной кишке под действием амилазы поджелудочного сока. Получающаяся при этом мальтоза, наряду с другими дисахаридами, переваривается затем до моносахаридов под действием кишечного сока. [c.137]
Углеводный обмен — сложная система биосинтеза и распада углеводов в живых организмах, неотъемлемая часть обмена веществ. Начальный этап углеводного обмена автотрофных организмов — биосинтез моносахаридов (у растений — в результате фотосинтеза, у микроорганизмов — хемосинтеза), и их превращение в полисахариды. В организм человека и животных углеводы попадают с пищей. Под действием ферментов слюны сложные углеводы (например, крахмал, гликоген) частично распадаются на декстрины и мальтозу, в небольших количествах на глюкозу. Превращение их в желудке тормозится понижением pH среды до 1,5—1,8. Углеводы перевариванэтся в основном в двенадцатиперстной кишке и тонком кишечнике под действием ферментов поджелудочной железы и кишечного сока. Под действием а-амилазы поджелудочной железы крахмал и декстрины превращаются До мальтозы, которая под действием мальтазы расщепляется до двух молекул глюкозы. р-Галактозидаза (лактаза) кишечного сока расщепляет лактозу на глюкозу и галактозу, а под действием р-фруктозидазы (сахаразы) образуется глюкоза и фруктоза. [c.208]
В переваривании углеводов принимает участие и кишечный сок, содержащий амилазу, мальтазу, сахаразу и лактазу, катализирующие гидролитическое расщепление соответствующих углеводов. Мальтаза, которая по механизму своего действия является а-глюкозидазой расщепляет, например, мальтозу на две молекулы глюкозы. Сахароза гидролизуется сахаразой, которая впервые была обнаружена в кишечном соке [c.255]
Иван Петрович Павлов уделял большое внимание изучению ферментов. Он рассматривал вопросы о тождестве пепсина и химозина о своеобразии действия липазы, а также амилазы и особенно трипсина поджелудочной железы изучал ферменты кишечного сока и пытался оценить химическую природу ферментов, исходя из предположения об их белковом характере. Следует заметить, что эту мысль впервые (1862) высказал наш биохимик [c.335]
Так, активность ферментов, а в некоторых случаях и специфика протекающих в тканях биохимических реакций связаны с узким интервалом допустимых значений pH. Например, оптимальная активность пепсина — фермента желудочного сока (pH ж 1,0), расщепляющего пептидные связи в белках, находится при pH 1,5. Ферменты кишечного сока поджелудочной железы (pH 7,5—8,0) — трипсин и химотрипсин, катализирующие гидролиз белков и пептидов, имеют максимальную активность в слабощелочной среде. Фермент слюны — амилаза, под действием которого крахмал и гликоген распадаются до мальтозы, имеет оптимальную активность при pH 6,7, что соответствует pH слюны. [c.106]
В живой природе насчитывается множество разнообразных ферментов, которые находятся в различных структурных образованиях клеток (ядре, митохондриях, мембранах и других компонентах клетки), жидких частях протоплазмы, в тканевых соках многие ферменты вырабатываются специальными тканями животного организма (железами) и выделяются в составе пищеварительных соков. Желудочный сок богат пепсином, в составе сока поджелудочной железы имеется несколько ферментов трипсин, липаза, амилаза, мальтаза и др. Слюна, вырабатываемая слюнными н елезами, содержит фермент амилазу. В кишечном соке содержится целая система протеолитиче-ских ферментов и ферментов, расщепляющих углеводы, жиры и т. д. [c.126]
В желудочно-кишечном тракте животных такие полисахариды как крахмал, гликоген и различные олигосахариды, подвергаются энзиматическому гидролизу. Крахмал и гликоген гидролитически расщепляются при участии амилазы слюны и панкреатической амилазы. Дисахариды гидролизуются при действии гликозидаз а-глюкозидазы, р-фруктофуранозидазы и р-галакто-зидазы панкреатического и кишечного соков. Таким образом, все эти углеводы испытывают полный энзиматический гидролиз до моносахаридов (0-глюкозы, -фруктозы, )-галактозы), которые через стенку кишечника поступают в кровь воротной вены. [c.98]
Углеводы пищевых продуктов представлены преимущественно крахмалом, гликогеном и дисахаридами — сахарозой, мальтозой и лактозой. Крахмал и гликоген гидролизуются до мальтозы под действием слюнной и панкреатической амилаз в полости рта и в тонких кишках. Ацетальные связи в молекулах дисахаридов подвергаются в желудке частичному неферментативному гидролизу соляной кислотой. Большая часть дисахаридов расщепляется на поверхности микроворсинок клеток слизистой оболочки кишечника с помощью дисахараз кишечного сока (а-глюкозидазы, [c.394]
Как было показагю впервые И. П. Павловым и его школой, ряд ферментов пищеварительных соков выделяется также в неактивной или малоактивной форме. На основании этих работ возникло представление о неактивной форме ферментов. Неактивная форма ферментов носит название профермента, или 3 и м о г е н а. Механизм превращения проферментов в активные ферменты может быть различным. Во многих случаях он сводится к разрушению присутствующего в проферменте парализатора, препятствующего проявлению действия фермента. По-видимому, именно таков механизм активирования профермента поджелудочной железы — трипсиногена – ферментом кишечного сока — энтерокиназой (стр. 314). К чему сводится активирующее действие ряда простых химических соединений — сказать часто трудно. Как бы то ни было, с этим действием необходимо считаться. Активность слюнной амилазы (фермента, осахаривающего крахмал) сильно повышается, например, в присутствии хлористого натрия. Соляная кислота активирует действие пепсина (фермента желудочного сока) и тем стимулирует автокаталитическое превращение профермента пепсиногена в пепсин. Липаза (фермент, расщепляющий жиры) активируется желчными кислотами, входящими в состав желчи, и т. д. Тканевые протеазы катепсины, растительная протеаза папаин, фермент аргиназа и некоторые другие сильно активируются так называемыми сульфгидрильными соединениями, содержащими SH-rpynny (цистеин, глютатион, сероводород), а также аскорбиновой кислотой. Все эти соединения обладают выраженными восстанавливающими свойствами. Таким образом, можно думать, что некоторые ферменты обнаруживают максимальную активность в восстановленной форме. [c.119]
Кроме поджелудочного сока, в переваривании углеводов принимает участие и кишечный сок, содержащий амилазу, мальтаз у, са-харазу и лактазу, катализирующие гидролитическое расщепление соответствующих углеводов. Мальтаза, например, расщепляет мальтозу на две молекулы глюкозы. Сахароза гидролизуется сахаразой, которая впервые была обнаружена в кишечном соке В. В. Пашутиным. Под влиянием сахаразы из сахарозы образуются глюкоза и фруктоза лактоза, попадающая в пищеварительные органы с молоком, под действием лактазы превращается в смесь глюкозы и галактозы. [c.242]
Теперь мы знаем, что при обмене веществ кровь играет важнейшую роль транспортного средства. Перенос газов, удаление чужеродных веществ, заживление ран, транспортировка питательных веществ, продуктов обмена, ферментов и гормонов являются главными функциями крови. Вся пища, которую человек съедает, подвергается в желудке и кишечни е химической переработке. Эти превращения осуществляются под действием особых пищеварительных соков — слюны, желудочного сока, желчи, поджелудочного и кишечного сока. Активным началом пищеварительных соков являются, главным образом, биологические катализаторы — так называемые ферменты, или энзимы. Например, ферменты пепсин, трипсин и эрепсин, а также сычужный фермент химозин, действуя на белки, расщепляют их на простейшие фрагменты — аминокислоты, из которых организм может строить свои собственные белки. Ферменты амилаза, мальтаза, лактаза и целлюлоза участвуют в расщеплении углеводов, тогда как желчь и ферменты группы липаз способствуют перевариванию жиров. [c.271]
Из ротовой полости пищевой комок через пищевод поступает в желудок. В желудке отсутствуют условия для действия амилазы. Попавшая в желудок вместе с пищевым комком амилаза слюны благодаря кислой реакции желудочного сока прекращает свое действие на крахмал. Переваривание крахмала возобновляется в двенадцатиперстной кишке и в дальнейших отрезках тонких кииюк под влиянием ами шзы, поступающей в двенадцатиперстную кишку с соком поджелудочной железы. Основная масса крахмала пищи переваривается в тонких кишках с образованиед4 мальтозы и некоторого количества глюкозы. Мальтоза в свою очередь гидролизуется там же под влиянием мальтазы, выделяющейся с кишечным соком. [c.263]
Сложные углеводы в пищеварительном тракте перевариваются, в результате образуются моносахара, всасывающиеся кишечником. В этом процессе участвует ряд ферментов — гидролазы, поступающие в пищеварительный тракт с пищеварительными соками. К ним относятся амилаза, образующаяся в слюнных железах и в поджелудочной железе и выделяющаяся с секретами этих желез, мальтаза, сахараза и лактаза, синтезирующиеся в железах слизистой оболочки тонких кишок и выделяющиеся с кишечным соком. [c.80]
В переваривании сложных углеводов участвует ряд ферментов —карбогидразы, поступающие в пищеварительный тракт с пищеварительными соками. К. ним относятся амилаза, образующаяся в слюнных железах и в поджелудочной железе и выделяющаяся с секретом этих желез, мальтаза, сахараза и лактаза, вырабатываемые в железах слизистой оболочки тонких кишок и выделяющиеся с кишечным соком. Целлюлоза в организмах человека и животных расщепляется в пищеварительном тракте под влиянием ферментов целлюлозорасщепляющих микробов. Здесь имеет место явление симбиоза, заключающееся в том, что животные предоставляют микробам в качестве пищи целлюлозу, микробы же расщепляют целлюлозу с образованием продуктов, используемых животными. [c.262]
Из желудка ЛС поступает в двенадцатиперстную кишку, куда открываются общий жёлчный проток и проток поджелудочной железы. Через них поступает большое количество амилазы, липазы, нуклеаз, других ферментов и активаторов метаболизма. pH кишечного сока превышает 8,0. Компоненты жёлчи способствуют растворению липофильных препаратов, оболочек, капсул, таблеток с кишечнорастворимым покрытием. В кишечнике ЛС высвобождается из лекарственной формы. Если активное вещество медленно выделяется из наполнителя, то это может привести к удлинению фармацевтической фазы. [c.8]
Наиболее интенсивно процесс гидролиза углеводов протекает в двенадцатиперстной и тонкой кишке, где при pH = 7 активно действуют гликозидазыразныхтипов. Здесь крахмал подвергается полному ферментативному гидролизу до мальтозы под действием кишечной амилазы, которая поступает в кишечник в составе сока поджелудочной железы. Далее образовавшиеся мальтоза, изомальтоза, а также поступающие с пищей лактоза и сахароза гидролизуются в кишечнике до соответствующих моносахаридов (глюкозы, галактозы и фруктозы) с помощью специфических гликозидаз — мальтазы, изомальтазы, лактазы и сахаразы соответственно. [c.397]
Биологическая химия Издание 3 (1960) — [
c.242
]
Биологическая химия Издание 4 (1965) — [
c.255
]
Источник
Структура амилазы слюнных желез. Катион кальция показан жёлтым цветом, анион хлора — зелёным.
Амила́за (др.-греч. ἄμυλον — крахмал) — фермент, гликозил-гидролаза, расщепляющий крахмал до олигосахаридов, относится к ферментам пищеварения. Расщепляет α-1,4-гликозидную связь. Амилаза присутствует в слюне человека и некоторых млекопитающих, где фермент начинает химический процесс переваривания пищи. Продукты с высоким содержанием крахмала и низким содержанием сахара, такие как рис и картофель, могут приобретать сладковатый вкус при длительном пережёвывании за счёт превращения амилазой крахмала в сахар. Поджелудочная железа и слюнные железы выделяют амилазу, расщепляющую крахмал до ди- и трисахаридов, которые, в свою очередь, превращаются другими ферментами в глюкозу, источник энергии для организма.
История[править | править код]
В истории амилаза стала первым открытым ферментом, когда французский химик Ансельм Пайен описал в 1833 году диастазу — фермент (на самом деле, смесь ферментов), расщепляющий крахмал до мальтозы. Согласно другим данным, амилазу в 1814 году открыл академик петербургской Академии наук К. С. Кирхгоф.
Классификация[править | править код]
По субстратной специфичности амилазы классифицируют на альфа-, бета- и гамма-амилазу.
α-Амилаза[править | править код]
α-Амилаза (1,4-α-d-глюкан-глюканогидролаза, гликогеназа; шифр КФ — 3.2.1.1) является кальций-зависимым ферментом. К этому типу относятся амилаза слюнных желез и амилаза поджелудочной железы[1]. Она способна гидролизовать полисахаридную цепь крахмала и других длинноцепочечных углеводов в любом месте. Таким образом, процесс гидролиза ускоряется и приводит к образованию олигосахаридов различной длины. У животных α-амилаза является основным пищеварительным ферментом. Активность α-амилазы оптимальна в нейтральной среде (pH = 6,7—7,0). Фермент обнаружен также у растений (например, в овсе), в грибах (в аскомицетах и базидиомицетах) и бактериях (Bacillus).
β-Амилаза[править | править код]
β-Амилаза (1,4-α-d-глюкан-мальтогидролаза; шифр КФ — 3.2.1.2) присутствует у бактерий, грибов и растений, но отсутствует у животных. Она отщепляет вторую с конца α-1,4-гликозидную связь, образуя, таким образом, дисахарид мальтозу. При созревании фруктов β-амилаза расщепляет плодовый крахмал на сахара́, что приводит к сладкому вкусу зрелых плодов. В семенах β-амилаза активна на стадии, предшествующей прорастанию, тогда как α-амилаза важна при непосредственно прорастании семени.
β-Амилаза пшеницы является ключевым компонентом при образовании солода. Бактериальная β-амилаза участвует в разложении внеклеточного крахмала.
γ-Амилаза[править | править код]
γ-Амилаза (1,4-α-d-гликан-глюкогидролаза, глюкан-1,4-α-глюкозидаза, амилоглюкозидаза, экзо-1,4-α-глюкозадаза, глюкоамилаза, лизосомальная α-глюкозидаза; шифр КФ — 3.2.1.3) отщепляет последнюю α-1,4-гликозидную связь, приводя к образованию глюкозы. Кроме этого, γ-амилаза способна гидролизовать α-1,6-гликозидную связь. В отличие от других амилаз, γ-амилаза наиболее активна в кислых условиях (при pH = 3).
Применение[править | править код]
Некоторые виды дрожжей способны разлагать крахмал с помощью амилазы до ди- и трисахаридов, которые потом используются в жизнедеятельности, образуя в результате этанол, углекислый газ (CO2) и другие метаболиты, которые придают хлебу специфический вкус и «поднимают» тесто. Но пекарские дрожжи (Saccharomyces cerevisiae) этого не могут, поэтому в современных хлебопекарных технологиях амилаза используется как одно из важных составляющих специальной добавки. Добавление амилазы в тесто позволяет использовать для жизнедеятельности дрожжей часть крахмала муки, ускоряя тем самым процесс брожения, и одновременно позволяет изготовителю хлеба сэкономить, уменьшив количество используемого сахара.[источник не указан 1120 дней]
Бактериальная амилаза используется в стиральных порошках для разложения крахмала, присутствующего в белье.
В пищевой промышленности амилаза зарегистрирована в качестве пищевой добавки E1100 как улучшитель муки и хлеба.
Примечания[править | править код]
Ссылки[править | править код]
- Амилаза (Amylase) // Медицинские термины (рус.). — 2000.
Источник
Амилаза крови при диагностических процедурах может дать представление о состоянии поджелудочной и слюнных желез, поскольку именно эти железы производят амилазу. Если говорить о патологиях, то анализ на амилазу достоверен при панкреатите.
Увидев в результате анализа крови термин альфа амилаза, можно задаться вопросом, как соотносятся между собой просто амилаза и альфа амилаза. В жизни медицина имеет дело с тремя типами амилаз: альфа-, бета- и гамма-.
Бета амилаза характерна для бактерий и грибов, а также имеет место у растений. Гамма амилаза работает в кислых средах при pH около 3. А вот альфа амилаза как раз “настроена” на условия, которые поддерживаются в человеческом организме. В частности, активна при pH около 7-ми. Напомним, что в крови человека pH поддерживается очень строго на уровне 7.4 с очень малым отклонением.
Что такое амилаза
Амилаза – это фермент пищеварения, отвечающий за катализирование расщепления сложных углеводов (крахмал, гликоген, а также некоторые сахариды) до простых моносахаридов, которые легко усваиваются в кишечнике.
Для человеческого организма характерна работа одного из типов амилазы. Не вдаваясь в лишние подробности биохимического процесса отметим, что мы говорим альфа амилаза, подразумевая амилазу для человека, что по большей части идентично (хотя нюансы имеются).
Функции
За выработку альфа-амилазы отвечают поджелудочная железа (этот тип амилазы является одним из компонентов пищеварительного сока) и слюнные железы (фермент выделяется в ротовую полость тремя парами желез). Амилаза активна только в ЖКТ и условиях узкого оптимума рН (7.1).
Основная функция амилазы заключается в гидролизе крахмала.
Процесс его ферментативного расщепления начинается уже в ротовой полости, под действием амилазы слюны. После достижения пищей желудка, работа слюнной амилазы прекращается, так как рН желудка равен 2-3 (в этих условия фермент неактивен).
У людей, любящих «перекусывать на ходу», плохо пережевывая пищу, амилаза слюны практически не участвует в процессе переваривания крахмала. Поэтому, его гидролиз происходит преимущественно в 12-типерстной и тощей кишках, под действием альфа-амилазы поджелудочной железы (ПЖ).
Следует учесть еще один момент – время активности. Дело в том, что альфа амилаза активна днем, поскольку приемы пищи соответствуют этому времени суток, а вот в ночное время организм отдыхает, а вместе с ним не проявляет активности и пищеварительный фермент.
Очень важно! Не пережевывая как следует пищу, “перекусывая на бегу”, позволяя себе походы ночью к холодильнику, мы тем самым выключаем альфа амилазу из процесса переваривания пищи. Это чревато как минимум развитием панкреатита.
Амилаза в крови
В крови амилаза не функционирует. Она выявляется в анализе в минимальных количествах, как результат естественного обновления клеток ПЖ и слюнных желез. Около 60-ти процентов циркулирующей в крови амилазы составляет слюнная, остальные сорок – панкреатическая амилаза.
Из организма фермент выводится преимущественно почками, с мочой. Учитывая маленький размер молекулы амилазы (в сравнении с другими ферментами), она свободно проходит через почечные клубочки. В связи с этим, она в норме может обнаруживаться в моче. Уровень фермента в моче увеличивается при повышении ее уровней в крови.
Анализ на амилазу
Альфа амилазу крови выявляют при помощи биохимического анализа. Для того, чтобы его показатели были наиболее достоверными, забор венозной крови должен осуществляться утром (натощак). Минимальное количество времени, прошедшее от последнего приема пищи – восемь часов.
За два дня до проведения исследования необходимо ограничить, а лучше прекратить употребление жирной, жареной пищи. За сутки исключается крепкий чай и кофе.
Употребление спиртных напитков приводит к выраженному повышению альфа-амилазы в крови. Если обследование проводится планово, желательно минимум за одну неделю до забора материала для анализа отказаться от приема спиртного.
Также, к повышению амилазы приводит лечение:
- нестероидными противовоспалительными средствами,
- препаратами золота,
- каптоприлом,
- фуросемидом,
- антибиотиками тетрациклинового ряда,
- введением адреналина и наркотических анальгетиков.
У женщин повышение уровня фермента может быть обусловлено приемом таблетированных эстрогенсодержащих контрацептивов.
Важно. По экстренным показаниям (острый панкреатит) анализ берется в любое время. Также ее уровень контролируется в динамике, так как показатель фермента может изменяться в течение дня (показатели будут зависеть от тяжести болезни).
Норма амилазы в крови
При проведении исследования оценивается:
- общее количество альфа-амилазы (слюнной и панкреатической);
- уровень альфа-амилазы ПЖ.
Результаты исследования записываются в Ед/л.
Норма общей альфа-амилазы:
- у малышей до двух лет составляет от пяти до 65-ти;
- с двух до семидесяти лет – от 25-ти до 125;
- у пациентов старше семидесяти лет – от 20-ти до 160-ти.
Показатели панкреатической амилазы:
- у малышей до шести месяцев норма амилазы менее 8-ми;
- с шести месяцев до года – до 23-х;
- с года до десяти лет – до 31-го;
- с 10-ти до восемнадцати лет – до 39-ти лет;
- у пациентов старше восемнадцати лет норма до 53-х.
Показатели амилазы для женщин и мужчин одинаковые.
Когда необходимо проводить анализ
Главными показаниями являются острые и хронические (в стадии обострения) панкреатиты.
Внимание. Показатель амилазы является важным диагностическим показателем при клинике «острого живота».
При различных патологиях ПЖ (панкреатит, обтурация панкреатического протока камнем, метастазом или первичной опухолью) происходит выброс панкреатической амилазы в общий кровоток. Важно понимать, что увеличения слюнной альфа-амилазы при этом не происходит. При остром поражении ПЖ, активность панкреатического фермента, может составлять до 90% от общего показателя.
При трактовке анализов необходимо учитывать, что увеличение общей активности фермента со снижением показателя панкреатической амилазы свидетельствует о том, что поражение поджелудочной железы маловероятно. В такой ситуации необходимо исключать патологию кишечника, яичников, скелетных мышц (в них также содержится альфа-амилаза, однако в минимальных количествах).
Чаще всего анализ на альфа-амилазу проводят при:
- воспалении околоушной железы (эпидемический паротит-свинка или неэпидемический, в следствие обтурации протока железы камнем и т.д.);
- поражении ПЖ (острые и хронические, в стадии обострения панкреатиты, декомпенсированный сахарный диабет (кетоацидоз));
- дифференциальной диагностики причин «острого живота»;
- вирусных инфекциях;
- муковисцидозе (кистозный фиброз ПЖ).
Амилаза повышена. Причины
Чаще всего фермент повышается при поражении ПЖ. Активность фермента при острых панкреатитах может возрастать в десять раз от номы. В ряде случаев, у пациентов амилаза в крови может возрастать лишь незначительно, либо оставаться в нормальных пределах.
Это связано с тем, что не существует прямой связи между тяжестью поражения тканей поджелудочной и ростом амилазы. Так как в результате массивной деструкции тканей органа, погибает большая часть клеток, которые вырабатывают этот фермент. Поэтому амилаза может оставаться в пределах нормы.
При хронических панкреатитах амилаза вначале повышается, а затем, когда погибает значительное количество клеток железы, уровень фермента снижается.
Очень важно. Если амилаза снижается на фоне прогрессирования клинической симптоматики, это служит плохим прогностическим признаком, так как говорит о тяжелой деструкции ткани поджелудочной железы.
У пациентов с декомпенсированным сахарного диабета амилаза повышается в следствие:
- кетоацидоза (из-за высоких показателей сахара);
- поражения (ПЖ).
Также причинами увеличения амилазы в анализе могут быть травмы, кисты и злокачественные опухоли ПЖ, метастатическое поражение органа, обтурация панкреатического протока камнем (метастазом или первичной опухолью).
Важно помнить, что амилаза повышена может быть также при:
- паротите;
- остром аппендиците;
- кишечной непроходимости;
- ишемии кишечника;
- перитоните;
- злокачественных опухолях яичников;
- ОПН и ХПН (острая и хроническая почечная недостаточность);
- остром холецистите;
- внематочной беременности;
- ЧМТ (черепно-мозговая травма);
- прободении язвы желудка;
- алкогольной интоксикации;
- разрыве аневризмы аорты.
Редкой причиной увеличения альфа-амилазы считается макроамилаземия. Это заболевание, сопровождающееся соединением амилазы с крупными плазменными белками в макроамилазу, которая не проходит через клубочки почек (из-за крупного размера соединения) и как следствие, накапливается в крови.
Точные причины заболевания неизвестны, однако наибольшую роль в патогенезе макроамилаземии играют хронические панкреатиты, длительное лечение глюкокортикостероидами и прием салицилатов.
Когда амилаза понижена
Низкий уровень фермента встречается намного реже, чем повышенный. Такие изменения в анализе характерны для недостаточности ПЖ, муковисцидоза, тяжелых поражений печени (печеночной недостаточности), панкреоэктомии (удаления ПЖ).
Увеличенный уровень холестерина в крови может приводить к занижению показателей панкреатической амилазы.
У детей первого года жизни уровень фермента намного ниже, чем у взрослых. Это связано с тем, что пища, которую они получают, лишена достаточного количества сложных углеводов.
Чем опасно изменение уровня фермента
Само по себе состояние, когда амилаза повышена не имеет клинических последствий для организма, однако, оно является важным маркером поражения ПЖ. При обнаружении повышения показателя фермента, как правило проводят контроль анализа в течение суток, что позволяет оценить динамику патологического процесса.
Понижение уровня фермента на фоне ухудшения самочувствия больного, свидетельствует о тяжелой деструкции ткани поджелудочной железы. Следует обратить пристальное внимание к ситуации. Просто необходимо надоедать врачу до тех пор, пока не будут понятны причины.
Очень важно. Слюнные железы в меньшей степени, а вот поджелудочная железа крайне чувствительный орган, легко подвергающийся “поломке” с очень тяжелыми последствиями вплоть до летального исхода. Важность ПЖ подчеркивается снабжением ее кровью по двум независимым артериям.
Источник