Белки в желудочно кишечном тракте животных

Белки кормов животного и растительного происхождения в желудочно-кишечном тракте животного должны быть гидролизованы до стадии получения свободных аминокислот или (в отдельных случаях) до мелких пептидов. Протеолитические ферменты секретируются железами слизистой (желудок, тонкий кишечник) и поджелудочной железой.

В ротовой полости отсутствуют ферменты, способные гидролизовать белки кормов. Из ротовой полости кормовые массы поступают в желудок (у жвачных в сычуг), в котором они пропитываются желудочным соком. У крупного рогатого скота в течение суток выделяется до 30 л, у лошадей — до 20 л, у собак — до 3 л желудочного сока. Желудочный сок содержит 99,5% воды и 0,5% составляет плотный остаток, включающий такие ферменты, как пепсин, ренин, гастрин, различные простые белки, минеральные вещества и их соли.

Обкладочные клетки желудочных желез слизистой оболочки желудка из хлоридов натрия и угольной кислоты синтезируют соляную кислоту, а поэтому pH желудочного сока в норме составляет 1,5-2,5% и является оптимальной для активности пепсина, основного протеолитического фермента желудочного сока.

Пепсин вырабатывается слизистой желудка в неактивной форме в виде пепсиногена. Под влиянием НС1 от пепсиногена (м. м. порядка 42 тыс.) отщепляется часть молекулы, которая служит ингибитором фермента, после чего открываются активные центры и молекула становится активной (м. м. около 35 тыс.). Дополнительно соляная кислота разрушает микроорганизмы, поступающие в желудок с кормами. Под влиянием пепсина из белков кормов образуются пептиды, содержащие в среднем 5-10 аминокислот.

Пепсин (от греч. pepto — варю) — эндопептидаза, относится к классу гидролаз, активно проявляет свое каталитическое действие на уровне внутренних пептидных связей (-CO-NH-) ароматических аминокислот (фенилаланин, тирозин) полипеп- тидной цепи, приводя таким образом к получению полипептидов. Под влиянием пепсина легко гидролизуются белки животного происхождения. Каталитическая активность пепсина высокая: 1 г кристаллического пепсина способен гидролизовать за 1 ч до 25 кг денатурированного яичного белка.

В желудочном соке новорожденных телят есть сычужный фермент ренин (химозин), м. м. = 30 тыс., створаживающий в менее кислой среде в присутствии солей кальция казеиноген молока в казеиноген кальция, который нерастворим и выпадает в осадок в виде творога.

У взрослых жвачных животных ренин отсутствует, поскольку по своей специфичности действия он аналогичен пепсину, но имеет pH-оптимум только в области 5,0-5,3, что соответствует pH желудочного сока у новорожденных. У взрослых особей молоко створаживается под влиянием пепсина и HCI. Кислотность желудочного сока поддерживается белком гастри- ном — «пищеварительным гормоном» слизистой желудка. Это стимулятор продукции желудочного сока.

Биохимические процессы переваривания белков у жвачных животных имеют важные особенности. Желудок у них многокамерный и включает рубец, сетку, книжку и сычуг. Сычуг по своим функциям является железистым желудком, где вырабатывается сок, содержащий HCI, пепсин, куда поступает около трети белков корма. В преджелудках большая часть белков корма подвергается воздействию ферментов бактерий, инфузорий и грибов, обладающих протеолитической активностью, с образованием свободных аминокислот, часть из которых используется на синтез белков микробных клеток, тогда как другая их часть распадается с освобождением аммиака. Аммиак может служить субстратом для синтеза аминокислот в преджелудках животного или поступать в печень для синтеза мочевины.

Мочевина может также поступать в рубец с кормом, со слюной, из крови через стенку рубца. Под влиянием фермента уре- азы бактерий мочевина гидролизуется с образованием NH3, С02 и воды:

Белки в желудочно кишечном тракте животных

При распаде в рубце мочевина служит источником для синтеза как заменимых, так и незаменимых аминокислот микрофлоры, заменяя таким образом определенный процент аминокислот кормов и повышая содержание бактериального белка. С учетом этого в корма жвачных животных добавляют небольшие количества мочевины. В рубце коровы синтезируется до 700 г бактериального белка в сутки. Таким образом, в сычуге жвачных расщепляются как белки кормов, так и белки микрофлоры.

Основные процессы переваривания белков кормов происходят в тонком кишечнике, где завершается окончательный гидролиз белков. В них участвуют ферменты поджелудочной железы и слизистой тонкого кишечника. При этом соляная кислота нейтрализуется гидрокарбонатом поджелудочной железы:

Белки в желудочно кишечном тракте животных

В тонком кишечнике гидролиз белков происходит как в полости кишок, так и на поверхности слизистой оболочки (пристеночное пищеварение).

Сок поджелудочной железы богат проферментами экзо- и эндопептидаз, которые активируются лишь при их поступлении в просвет кишечника. Поджелудочная железа продуцирует такие протеолитические ферменты, как трипсин, химотрип- син, карбоксипептидазы, эластаза, коллагеназа. Все эти ферменты имеют в активном центре аминокислоту серин, поэтому их часто называют сериновыми протеазами.

Трипсин (м. м. = 26 тыс.) — эндопептидаза поджелудочной железы, вырабатывается в виде трипсиногена. Под влиянием энтеропептидазы (старое название энтерокиназа) 12-перстной кишки трипсиноген превращается в трипсин, активный при pH 8,0. Трипсин расщепляет в молекулах белков примерно 30% пептидных связей, образованных основными аминокислотами — лизином и аргинином. Более чувствительными к трипсину являются денатурированные белки по сравнению с нативными. В случае острого панкреатита в сыворотке крови появляется трипсин, что служит важным диагностическим тестом при патологии поджелудочной железы. Трипсин выполняет главенствующую роль среди ферментов поджелудочной железы. Сок поджелудочной железы в норме содержит низкомолекулярный пептид, который выступает как ингибитор трипсина и нейтрализует трипсин, образующийся преждевременно внутри клеток поджелудочной железы.

Химотрипсин (м. м. = 25 тыс.) — эндопептидаза поджелудочной железы, также вырабатывается в форме неактивного предшественника — химотрипсиногена. Под влиянием трипсина химотрипсиноген превращается в активный химотрипсин, который гидролизует около 50% пептидных связей остатков ароматических и гидрофобных аминокислот. Так, химотрипсин гидролизует связи типа тирозил -CO-NH-, хотя тирозин может быть замещен другими аминокислотами, такими как фенилаланин, триптофан, лейцин. Следовательно, химотрипсин имеет достаточно широкую субстратную специфичность при pH оптимуме порядка 8,0.

Химотрипсин — это одна полипептидная цепь, содержащая 245 аминокислотных остатков. В настоящее время последовательность аминокислот в молекулах химотрипсинов различного типа и их активных центров хорошо изучена.

Эластаза (м. м. = 25 тыс.) — эндопептидаза поджелудочной железы, вырабатывается в форме проэластазы. В тонком кишечнике проэластаза под действием трипсина превращается в эластазу. Эластаза — фермент, активный в отношении белков соединительной ткани типа эластина. Эластаза имеет широкую специфичность и активнее гидролизует пептидные связи, образованные аминокислотами с небольшими гидрофобными радикалами, такими как глицин, аланин, серин. По структуре эластаза является близким аналогом а-химотрипсина, включает также 245 аминокислотных остатков и содержит в активном центре серин-195 и гистидин-57.

Коллагеназа вырабатывается клетками поджелудочной железы и гидролизует пептидные связи коллагена костной и хрящевой ткани. Коллагеназа по строению и свойствам также является близким аналогом эластазы и а-химотрипсина.

Карбоксипептидазы-А и В — экзопептидазы поджелудочной железы вырабатываются в неактивной форме — в форме прокарбоксипептидаз (м. м. = 90 тыс.). Под влиянием трипсина они переходят в активную форму. Карбоксипептидазы разрывают пептидные связи белковых молекул со стороны свободной (концевой) карбоксильной группы, причем радикалом для этого концевого аминокислотного остатка должна служить объемная ароматическая или алифатическая группа. Так, максимальная активность карбоксипептидазы-А наблюдается, если радикал концевого аминокислотного остатка представлен фенилаланином или другими ароматическими аминокислотами. В структуре молекулы карбоксипептидазы есть атом цинка. Карбоксипептидаза-А содержит 305 аминокислотных остатков и включает в активном центре Glu-270, Tyr-248, Glu-72, His- 69, Arg-145. Карбоксипептидаза-В активна, если пептиды оканчиваются лизином или аргинином.

Аминопептидазы тонкого кишечника расщепляют пептидные связи полипептидных цепей со стороны свободных (концевых) аминогрупп. Эти ферменты активнее действуют на белки и пептиды, в которых радикалы концевого аминокислотного остатка представлены аланином или лейцином. Процесс переваривания белков кормов завершают трипептидазы и дипептидазы, действие которых приводит к получению свободных аминокислот из трипептидов и дипептидов соответственно. Поверхность эпителиальных клеток тонкого кишечника богато представлена аминопептидазами и различными три- и дипептидазами.

Таким образом, совместное действие различных пептидаз поджелудочной железы, желудка и тонкого кишечника приводит к образованию как свободных аминокислот, так и мелких пептидов. Отдельные белки, такие как кератины (белки волос, рогов, копыт, перьев), устойчивы к действию протеолитических ферментов. Это связано со спецификой их структуры, где присутствует большое число дисульфидных связей.

Полученные в результате переваривания белков свободные природные L-изомеры аминокислот и, возможно, мелкие пептиды быстро всасываются различными транспортными системами в стенку тонкого кишечника при участии ионов натрия, витамина В6. Вероятно, это активный энергозависимый процесс с передвижением аминокислот против градиента концентрации. При этом важна всасывающая способность ворсинок кишечника, обеспечивающая транспорт аминокислот через мембраны клеток кишечника и поступление их через воротную систему печени непосредственно в печень.

Аминокислоты не обладают антигенными свойствами и не вызывают иммунных реакций. Однако чужеродные белковые молекулы при поступлении в кровь вызывают реакции образования антител. Тонкий кишечник новорожденных животных способен абсорбировать нативные белки кормов (пиноцитоз). Процесс пи- ноцитоза является важным также для абсорбции материнских антител (у-глобулинов). В результате обеспечивается формирование в организме новорожденного, например теленка, молозивно- го (колострального) иммунитета. Это особенно важно, учитывая, что собственный синтез иммуноглобулинов у новорожденных еще не активен, он формируется лишь к 2-3-месячному возрасту.

Отметим, что у приматов и грызунов плод получает антитела организма матери через плаценту. У домашних животных отсутствует плацентарный перенос антител.

Источник

В ротовой полости животных происходит механическое измельчение кормов, образование пищевого кома, который пропитывается слюной. С белками в ротовой полости ничего не происходит. Затем белок с кормовыми массами попадает в желудок у моногастричных животных (однокамерный желудок) и в первый преджелудок (рубец) у жвачных животных (всего у них три преджелудка: рубец, книжка, сетка).

В рубце у жвачных белки расщепляются за счет протеолитических ферментов, которые синтезируются микробами и простейшими, заселяющими этот отдел желудка. Аминокислоты, которые при этом образуются в первую очередь, используются микробами и простейшими. Микробы отмирают и попадают в сычуг (истинный желудок), где расщепляются ферментами, находящимися в нем до пептидов и аминокислот, которые попадают в тонкий кишечник и всасываются в кровь животного.

У животных с однокамерным желудком белки с кормом попадают в желудок, где на них действует фермент пепсин, который расщепляет белок до пептонов. Пептоны – это фрагменты молекул белков, состоящие из десятков аминокислот. Далее пептоны попадают в 12-перстную кишку, где на них воздействует фермент трипсин. Этот фермент вырабатывается в поджелудочной железе, в виде неактивного трипсиногена. В 12-перстной кишке трипсиноген активизируется ферментом энтерокиназой и превращается в активный трипсин. Он с вою очередь расщепляет пептоны до пептидов, которые поступают в тонкий кишечник. На пептиды в тонком кишечнике действуют ферменты пептидазы, которые расщепляют пептиды до аминокислот. Аминокислоты всасываются через стенку тонкого кишечника в кровь животного.

При поступлении аминокислот в кровь, а затем в печень с ними происходят определенные превращения. Часть аминокислот используется для построения новых аминокислот необходимых организму. Из данных аминокислот синтезируются необходимые для организма белки. Излишек аминокислот превращается в жир и гликоген. Часть аминокислот служит для образования энергии. При этом окислении аминокислот образуется вода, углекислый газ и аммиак.

Аммиак, образовавшийся в клетках и тканях, является очень ядовитым веществом для организма. Он обезвреживается в печени, в цикле Кребса, с образованием безвредного соединения мочевины и выводится с мочой. В этом процессе принимают участие аминокислоты: орнитин, цитруллин, аргинин.У рептилий и птиц из аммиака образуется мочевая кислота. У жвачных животных большая часть мочевины поступает из печени в кровь, слюну и затем в рубец. Из мочевины в рубце используется микрофлорой аминогруппа для построения белка. Те белки и аминокислоты, которые не усвоились и, попали в толстый кишечник, могут подвергаться в нем гниению с образованием вредных продуктов таких как: фенол, индол, скатол, кадаверин. Эти продукты могут всосаться в кровь животного и вызвать интоксикацию организма. В печени животных и человека существуют системы, способные обезвреживать эти ядовитые продукты. В процессе обезвреживания образуются безвредные соединения, которые почками выводятся из организма.

Биосинтез белка в клетках и тканях животного

Аминокислоты, всосавшиеся в кровь, используются для синтеза белка. Этот процесс является много стадийным и протекает на рибосомах клетки. На первой стадии процесса образуется информационная РНК, которая образуется в ядре клетки и поступает на рибосомы. Важную роль в биосинтезе белка играет транспортная РНК, которая доставляет аминокислоты к месту синтеза белка. Каждой аминокислоте соответствует своя транспортная РНК. На рибосомах синтезируется белок, имеющий трехмерную структуру. Он может поступать как для нужд клетки, так и для внешнего потребления.

Катаболизм (расщепление аминокислот в тканях и клетках)

У взрослых животных в среднем около 400 гр белка ежесуточно распадается и восстанавливается. Белки имеют продолжительность жизни примерно 10 дней, белки плазмы крови живут примерно 18 дней. Они постепенно заменяются. В тканях и клетках содержаться особые белки ферменты – катепсины. Они делятся на: катепсин А – по механизму действия аналогичен пепсину (фермент желудочного сока), катепсин В – аналогичен действию трепсина и хемотепсина (ферменты сока поджелудочной железы), катепсин С – аналогичен карбокси- и амилопептидазам (ферменты сока поджелудочной железы), катепсин D – аналогичен дипептидазам (то же самое).

Промежуточный обмен белков

Известен ряд превращений общий почти для всех аминокислот. К этим превращениям относятся реакции: дезаминирования, декарбоксилирования, трансаминирования.

Дезаминирование – это отщепление аминогруппы от аминокислоты с образованием кетокислот и аммиака. Способы дезаминирования: восстановительное и гидролитическое. Они характерны для большинства бактерий населяющих преджелудки жвачных и толстый отдел кишечника других видов животных. Внутримолекулярное дезаминирование свойственно некоторым растениям и бактериям, а в живом организме для аминокислоты – гистидин.

Декарбоксилирование – это отщепление карбоксильной группы от аминокислоты с образованием биологически активных аминов. В живых тканях с высокой скоростью протекает реакция декарбиксилирования, с образованием гистамина. При различных патологических состояниях выделяется большое количество гистидина, который превращается в гистамин. Гистамин обладает широким спектром биологического действия (понижает артериальное давление, повышает проницаемость капилляров, понижает уровень сахара в крови). Гистамину приписывается роль медиатора боли. Болевой синдром является сложным процессом, в котором доказано участие гистамина. Аминокислота тирозин декарбоксилируется до тирамина. Тирамин в большом количестве содержится в почках. При дальнейшем метаболизме из тирамина синтезируются гормоны – тироксин, адренолин, норадренолин.

Трансаминирование – под трансаминированием понимают реакции межмолекулярного переноса аминогруппы (NН2) от аминокислоты на кетокислоту с образованием другой аминокислоты. Эта реакция необходима для синтеза заменимых аминокислот. Кроме того, трансаминирование необходимо для активности фермента глютаматдегидрогеназы, в результате действия которой в тканях накапливается а-кетоглютаровая кислота, которая необходима для цикла трикарбоновых кислот и служит субстратом для трансаминирования с другими аминокислотами.

Регуляция и нарушения белкового обмена

Обмен белков регулируется нейроэндокринной системой. Центр регуляции находится в гипоталамусе промежуточного мозга. В регуляции обмена белков большую роль играет кора больших полушарий. Из гормонов большое влияние на обмен белков оказывают гормоны гипофиза (гормон роста), щитовидной железы (тироксин), коркового слоя надпочечников (глюкокортикоиды), мозгового слоя (адреналин), половые гормоны. Нарушение белкового обмена может возникнуть при несбалансированном кормлении животных, при инфекционных и других заболеваниях. Очень важно, чтобы в рацион животных поступал биологически полноценный белок.

Дата добавления: 2014-11-24; просмотров: 40 | Нарушение авторских прав

lektsii.net – Лекции.Нет – 2014-2020 год. (0.013 сек.)
Все материалы представленные на сайте исключительно с целью ознакомления читателями и не преследуют коммерческих целей или нарушение авторских прав

Источник

Переваривание белков в желудочно-кишечном тракте

Переваривание белков начинается в желудке под действием ферментов желудочного сока. За сутки его выделяется до 2,5 литров и он отличается от других пищеварительных соков сильно кислой реакцией, благодаря присутствию свободной соляной кислоты, секретируемой обкладочными клетками слизистой желудка.

Секреция соляной кислоты представляет активный транспорт, осуществляемый протонной АТФ-азой с затратой АТФ.

Роль соляной кислоты:

1. денатурирует белки;

2. стерилизует пищу;

3. вызывает набухание труднорастворимых белков;

4. активирует пепсиноген;

5. создает рН-оптимум для действия пепсина;

6. способствует всасыванию железа;

7. вызывает секрецию секретина в двенадцатиперстной кишке.

В желудочном соке содержатся протеолитические ферменты пепсин, гастриксин и реннин. Главным из них является пепсин. Он вырабатывается главными клетками слизистой желудка в виде профермента пепсиногена. Активация его осуществляется соляной кислотой (медленная) и аутокаталитически пепсином (быстрая) путем отщепления фрагмента полипептидной цепи с N-конца (частичный протеолиз). При этом происходит изменение конформации молекулы и формирование активного центра. Пепсин действует при значениях рН 1,5–2,5 и является эндопептидазой с относительной специфичностью действия, расщепляющей пептидные связи внутри белковой молекулы.

Кроме пепсина в желудочном соке содержится фермент гастриксин, проявляющий протеолитическую активность при рН 3,0–4,0. По-видимому, именно он начинает переваривание белков.

В желудочном соке грудных детей содержится фермент реннин, который имеет большое значение для переваривания белков у грудных детей, т.к. катализирует створаживание молока (превращение растворимого казеиногена в нерастворимый казеин), в результате чего замедляется продвижение нерастворимого казеина в двенадцатиперстную кишку и он дольше подвергается действию протеаз.

Образовавшиеся в результате действия пепсина в желудке полипептиды поступают в двенадцатиперстную кишку, куда выделяется сок поджелудочной железы. Панкреатический сок имеет щелочную реакцию (рН 7,5–8,2), что обусловлено высоким содержанием бикарбонатов. Кислое содержимое, поступающее из желудка нейтрализуется, и пепсин теряет свою активность.

В панкреатическом соке содержатся протеолитические ферменты трипсин, химотрипсин, карбоксипептидаза и эластаза, которые вырабатываются также в виде проферментов. Трипсиноген активируется энтерокиназой (вырабатывается клетками слизистой двенадцатиперстной кишки), переходит в активный трипсин, который активирует все остальные ферменты поджелудочного и кишечного сока. Клетки поджелудочной железы защищены от действия протеаз тем, что ферменты желудочного сока образуются в виде неактивных предшественников, а в панкреас синтезируется особый белок-ингибитор трипсина. В полости ЖКТ протеазы не контактируют с белками клеток, поскольку слизистая оболочка покрыта слоем слизи, а каждая клетка содержит на наружной поверхности плазматической мембраны полисахариды, которые не расщепляются протеазами. Разрушение клеточных белков ферментами желудочного или кишечного сока происходит при язвенной болезни.

Переваривание продуктов протеолиза пищевых белков в тонком кишечнике осуществляется с помощью амино-, ди-, и трипептидаз, которые функционируют преимущественно пристеночно.

Таким образом, конечными продуктами переваривания белков в ЖКТ являются свободные аминокислоты, которые всасываются.

Данный текст является ознакомительным фрагментом.

Белки в желудочно кишечном тракте животных

Похожие главы из других книг: