Бинарное деление кишечной палочки

Кишечная палочка (син.: Bacterium coli commune, Escherichia coli) — грамотрицательная палочка семейства Enterobacteriaceae, рода Escherichia. Впервые выделена и описана в 1885 г. Т. Эшерихом. По систематике комитета общества американских бактериологов (Soc. Amer. Bact, committee, 1920) относится к роду Escherichia Castellani and Chalmers, включающему 22 вида.

Подкомитет по энтеробактериям (Enterobacteriaceae Subcommittee, 1962) отнес E. coli к группе Escherichia — Shigella, к-рая по классификации Юинга и Кауффманна представлена одноименным трибом, включающим два рода — Escherichia и Shigella. Род Escherichia по данной классификации и классификации определителя бактерий Берджи (Bergey’s Manuel of Determinative Bacteriology) включает только один вид — E. coli. Последний по антигенной структуре подразделяется на О- и ОК-серогруппы и на разнообразные биотипы: серологические, ферментативные, фаготипы, колицино- и колициногенотипы.

Одни из биотипов Кишечной палочки (так наз. банальные штаммы) являются комменсалами кишечного тракта людей и животных, другие относятся к паразитам, вызывающим заболевания.

Многие банальные штаммы Кишечной палочки обладают антагонистическими свойствами, препятствуя развитию в кишечнике патогенных энтеробактерий, дрожжеподобных грибков и других микробов. Некоторые штаммы Кишечной палочки синтезируют витамин В12 и другие факторы роста, покрывая в определенной мере потребности в них организма хозяина. Длительное применение антибиотиков широкого спектра действия приводит к гибели К. п. и развитию дисбактериоза (см.).

Кишечная палочка как постоянный обитатель кишечного тракта (см. Кишечник, микрофлора) выделяется с фекалиями в окружающую среду (почву, водоемы), где она не размножается, но сохраняет свою жизнеспособность примерно такой же срок, как и патогенные энтеробактерии (шигеллы, сальмонеллы). Поэтому она является санитарно-показательным микроорганизмом. Обнаружение К. п в исследуемых пробах указывает на их фекальное загрязнение (см. Коли-индекс, коли-титр), при к-ром наряду с К. п. могут встретиться возбудители кишечных инфекций.

Определенные биотипы К. п. могут явиться возбудителями острых кишечных инфекций и других заболеваний человека (см. Коли-инфекция). Их относят к энтеропатогенным К. п. (син. энтеропатогенные эшерихии). К. п., продуцирующие энтеротоксин, называют энтеротоксигенными. Дифференцировка этих бактерий производится по О- и OK-антигенам, что позволяет отнести их к определенным серогруппам и серотипам. Установлена этиологическую роль E. coli серогрупп 026, 055, 086, 0111, 0126 и др. при колиэнтеритах детей раннего возраста; серогрупп 025, 028 а, с, 032, 0124, 0144 и др. при дизентериеподобных заболеваниях взрослых и детей; серогрупп 01, 06, 015, 078, 0112 а, b,0148 при холероподобных заболеваниях людей. При инфекциях мочевыводящих путей встречаются Е. coli серогрупп 02, 06, 09, 018 и др., при аппендиците — 01, 02, 08, 015 и др., при холецистите — 01, 08, 011. При колибактериозе у животных выделены от телят Е. coli серогрупп 08, 09, 078, 0115 и др., от поросят — 08, 0138, 0141, 0149 и др. Иногда К. п. вызывают колисепсис, перитонит, эндотоксический (септический) шок (см. Аутоинтоксикация), пищевые токсикоинфекции.

Кишечная палочка используется как универсальная модель в общей и молекулярной генетике. Изучение огромного числа разнообразных мутантов одного из стандартных штаммов К. п.— Е. coli К-12 дало возможность составить генную карту и генный каталог бактериальной хромосомы (см. Бактерии).

Экология

Резервуаром Кишечной палочки в природе является человек, толстая кишка к-рого заселяется разными биотипами этого микроба с момента перехода ребенка на смешанное питание, примерно к концу первого года жизни. Количество К. п. в 1 г испражнений колеблется от нескольких миллионов до 1—3 млрд. особей. На протяжении жизни человека происходит многократная смена биотипов К. п. в кишечнике. Определенную роль в этом процессе играет режим питания, перенесенные инфекции, лечение химиопрепаратами, антибиотиками и другие факторы. В естественных условиях К. п. обитает также в кишечнике домашних животных, птиц, диких млекопитающих, рептилий, рыб и многих беспозвоночных.

Морфология

Электронограмма ультратонкого среза клетки E. coli: 1 — нуклеоид; 2 — цитоплазма; 3 — цитоплазматическая мембрана; 4 — клеточная стенка.

Клетки E. coli имеют форму палочек с закругленными концами длиной 1—2 мкм, толщиной 0,4—0,6 мкм (рис.).

Кишечная палочка грамотрицательна, ультраструктура сходна с другими грамотрицательными бактериями. Наряду с подвижными встречаются неподвижные формы.

Жгутики расположены перитрихиально. Спор не образуют. Встречаются штаммы с выраженной капсулой, у некоторых штаммов обнаружены реснички (пили).

Культуральные признаки

Культуры Кишечной палочки хорошо растут на обычных питательных средах при pH 7,2—7,4 и оптимальной t° 37°. К. п. является факультативным анаэробом (см. Анаэробы ). На плотных питательных средах образует гладкие, плоско-выпуклые, круглые, опалового цвета мутноватые, колонии. На среде Эндо колонии К. п. окрашены в красно-фиолетовый цвет с металлическим блеском. При росте на жидких средах К. п. дает помутнение и осадок.

Ферментативные свойства

К. п. продуцирует многочисленные сахаролитические ферменты, быстро ферментирует глюкозу и другие углеводы, чаще всего с кислото- и газообразованием. Почти все биотипы К. п. постоянно ферментируют маннит, арабинозу, мальтозу с образованием к-ты; св. 90% штаммов — лактозу, сорбит; непостоянно — сахарозу, раффинозу, рамнозу, ксилозу, дульцит, салицин; как правило, не ферментируют адонит и инозит. К. п. не утилизирует цитрат аммония, малонат натрия, не растет на среде с цианистым калием, не редуцирует нитраты в нитриты, не расщепляет мочевину, не разжижает желатину, большинство штаммов образует индол и не выделяет H2S. К. п. дает положительную реакцию с метилротом и отрицательную реакцию Фогеса — Проскауэра (см. Фогеса-Проскауэра реакция), не синтезирует ферменты цитохромоксидазу и фенилаланиндезаминазу, непостоянно декарбоксилирует лизин, орнитин и дегидролизует аргинин.

Антигены

Кишечная палочка содержит О-, К- и Н-антигены. О(соматические)-антигены у К. п., шигелл и сальмонелл имеют сходное хим. строение и связаны с липополисахаридом (ЛПС) клеточной стенки (см. Липополисахариды). Иммунохим, специфичность О-антигена определяется составом гексасахаридов в повторяющихся звеньях концевого участка полисахаридной цепи, к-рая другим концом связана через 2-кето-З-дезоксиоктонат (КДО) с липидом А (I). Так, структура ЛПС Е. coli 0111: В4 представлена следующим образом:

Обозначения: Кол — колитоза, Гл — глюкоза, Гал — галактоза, N-АцГл — N-ацетилглюкозамин, Геп – гептоза, х — неопределенный компонент.

Количество сахаров в одном и том же концевом звене, так же как и число детерминантных звеньев у разных серогрупп эшерихий, неодинаковое. Специфичность О-антигенов К. п. обычно определяется в реакции агглютинации (см.) с О- или ОВ-агглютинирующими колисыворотками на предметном стекле, реже другими методами.

К-антигенами обозначают поверхностные антигены, которые связаны с капсулой и с ЛПС К. п. Их подразделяют на А-, В- и L-антигены, отличающиеся друг от друга чувствительностью к высокой температуре и хим. агентам. Наиболее высокой устойчивостью к нагреванию (до 100° в течение 2,5 час.), спирту и 1 н. р-ру HCl обладает А-антиген, наименее устойчив L-антиген. У большинства К. п. К-антигены представляют собой кислые полисахариды, содержащие уроновые к-ты. Некоторые К-антигены (К 88) содержат только белок. К. п., имеющие К-антигены, не агглютинируются гомологичной О-коли-сывороткой. Эта особенность присуща живым культурам и утрачивается после их кипячения или автоклавирования. Наличие К-антигенов устанавливается также в реакции адсорбции агглютининов и при иммуноэлектрофоретическом исследовании (см. Иммуноэлектрофорез).

Н-жгутиковые, или флагеллярные, антигены присущи активно подвижным штаммам. Они связаны с белком-флагеллином и определяют типовую иммунохимическую специфичность К. п. Н-антигены термолабильны. Они полностью разрушаются при кипячении в течение 2,5 час.

У К. п. описано ок. 170 О-антигенов, 97 К-антигенов и 50 Н-антигенов. Штаммы К. п., снабженные ресничками, содержат белковые реснитчатые антигены. Их обнаруживают в реакции гемагглютинации (см.).

Св. 123 О-серологических групп эшерихий связаны друг с другом односторонними или двусторонними антигенными связями. Более чем у 56 серогрупп установлены антигенные связи с шигеллами и у 42 серогрупп с другими представителями семейства Enterobacteriaceae.

К. п. обозначаются по антигенным формулам: на первом месте ставится номер О-антигена, на втором — К-антигена, на третьем Н-антигена. Тип К-антигена указывается в скобках. Напр., К(А), К (В) или K(L). Номера О-, К- и Н-антигенов разделяются двоеточиями. По антигенным формулам устанавливается принадлежность исследованного штамма к определенной серол, группе [напр., Е. coli 026:К60 (B6)] и серол, типу [напр., Е. coli 026:К60 (В6):Н2]. Различия в рецепторах (факторном составе) О-антигенов обозначаются малыми буквами лат. алфавита. Напр., серогруппа 0111 :К58 (В4) разделена на 0111a,b:К58(В4) и 0111a,c:К58(В4).

Плазмиды

Кишечные палочки могут содержать различные плазмиды (см.): профаг, F (фактор фертильности), Col (колициногенный фактор), R (фактор резистентности), К88 (антигенный фактор), Ent (энтеротоксигенный фактор) и др. Профаги могут вызывать изменения отдельных признаков К. п., напр. О-антигена (см. Лизогения). F-плазмиды определяют половую полярность и вызывают образование половых ресничек (sex-pili). Col-плазмиды контролируют образование колицинов, подавляющих рост филогенетически родственных бактерий. R-плазмиды ответственны за резистентность К. п. к антибиотикам. Плазмида К88 контролирует синтез одноименного антигена и нитей, определяющих адгезивные свойства энтеропатогенных и энтеротоксигенных К. п.; плазмиды могут быть двух типов. Один из них определяет синтез термолабильного, другой — термолабильного и термостабильного энтеротоксина.

Патогенность и вирулентность

Кишечные палочки — комменсалы толстого кишечника — могут вызывать гнойно-воспалительные процессы в органах и тканях при резком снижении резистентности организма.

Вирулентность К. п. проявляется в адгезивности К. п., т. е. прилипании к ворсинкам эпителия кишки, размножении в просвете тонкой и толстой кишки, пенетрации в клетки эпителия и во внутриклеточном размножении, а также в подавлении фагоцитарной активности макрофагов и полиморфно-ядерных лейкоцитов (см. Вирулентность). К. п.— возбудители колиэнтеритов у детей раннего возраста и холероподобных заболеваний у взрослых — размножаются на поверхности эпителиальных клеток кишки. К. п. — возбудители дизентериеподобных заболеваний — проникают в клетки эпителия и размножаются в них так же, как шигеллы. Проявление вирулентности К. п. зависит от дозы бактерий, проникших в кишечник человека. Вирулентность К. п. определяется в тканевых культурах, опытах на лабораторных животных при воспроизведении экспериментального колиэнтерита, пневмонии и других процессов. Пенетрационная способность устанавливается кератоконъюнктивальной пробой Шереня путем введения культуры К. п. на конъюнктиву глаза морской свинки. К. п. образует эндотоксин, связанный с ЛПС, который является частью О-антигена. Биол, активность эндотоксина выражается неодинаково у равных серогрупп К. п. Токсические свойства эндотоксина определяются целой молекулой ЛПС, поскольку один липид или полисахарид малотоксичны. Эндотоксин поражает свертывающую систему крови, вызывает феномен Швартцмана (см. Швартцмана феномен) и другие явления, обладает пирогенными, адъювантными, протективными и митогенными свойствами. В небольших дозах стимулирует, а в больших угнетает фагоцитарную реакцию.

Многие серогруппы К. п. продуцируют энтеротоксины. Более постоянно их образует Е. coli серогрупп 06, 08, 015, 075, 078, 0148 и др. Полагают, что одни серогруппы К. п. вызывают холероподобную диарею у людей, другие только у животных (поросят, телят).

К. п. продуцируют два типа энтеротоксина. Термостабильный энтеротоксин инактивируется только после кипячения в течение 30 мин., медленно диализируется через целлофан, сохраняет активность при кислых значениях pH и после обработки трипсином и проназой. Молекулярный вес 10^3 — 10^4. Антигенными свойствами не обладает. Термолабильный энтеротоксин инактивируется после 30-минутного прогревания при 60°, pH 4,0—5,0, под действием проназы и не дуализируется. Мол. вес точно не установлен. Антигенная специфичность термолабильных энтеротоксинов, продуцируемых разными серогруппами К. п., и холерогена одинакова. Они стимулируют активность аденилциклазы и вызывают накопление циклического аденозинмонофосфата (цАМФ), что приводит к нарушению секреции и развитию острой диареи.

Для обнаружения энтеротоксигенных К. п. используют их способность вызывать расширение перевязанных участков тонкой кишки кролика и образование серозно-геморрагического экссудата. Другие методы основаны на способности термолабильного энтеротоксина активировать аденилциклазу и вызывать накопление в культуре ткани (яичников китайских хомячков, щитовидной железы свиньи) цАМФ, что приводит к индукции синтеза разных метаболитов и морфологическим изменениям клеток.

Резистентность

Устойчивость Кишечной палочки к воздействию внешних факторов — обычная для аспорогенных бактерий. Во внешней среде (воде, почве) она выживает в зависимости от конкретных условий в течение нескольких месяцев При нагревании во взвесях погибает при 55° через час, при 60° — через 15 мин., в 1% р-ре фенола — через 10 мин., в р-ре сулемы 1:4000 — через 2 мин. К. п. обладает избирательной чувствительностью к бриллиантовому зеленому и солям тетратионовой к-ты. На этом основано применение ряда селективных сред. Многие штаммы К. п. высокочувствительны к мономицину, канамицину, гентамицину.

Методы выделения и идентификации. Материалом для выделения К. п. являются объекты внешней среды (вода, почва, смывы с разных предметов), при заболеваниях — испражнения, рвотные массы, моча, дуоденальное содержимое или кровь, а также пищевые продукты, подозреваемые как источник заражения. Материал засевают на дифференциально-диагностические среды (см.) с последующим выделением чистой культуры К. п. Идентификацию последней проводят путем изучения морфологических, культуральных, биохимических и антигенных признаков. Заключительным этапом является определение биотипа Кишечной палочки, особенно серогруппы и серотипа.

См. также Escherichia.

Библиография: Борисов Л. Б. Энтеропатогенные кишечные палочки и их фаги, Л., 1976, библиогр.; Кауфман Ф. Семейство кишечных бактерий, пер. с англ., М., 1959, библиогр.; Методы санитарно-микробиологического исследования объектов окружающей среды, под ред. Г. И. Сидоренко, М., 1978; Минкевич И. Е. Бактерии группы кишечной палочки как санитарно-показательные микроорганизмы, Л., 1949; Острые кишечные инфекции, под ред. Т. В. Перадзе, с. 73, Л., 1973, библиогр.; Tабачник А. Л., Гиршович Е. С. и Темпер Р. М. Энтеротоксигенные Е. coli, Журн, микр., эпид, и иммун., № 3, с. 31, 1977, библиогр.; Bergey’s manual of determinative bacteriology, ed. by R. E. Buchanan a. N. E. Gibbons, Baltimore, 1975, bibliogr.; Cooke E. M. Escherichia coli and man, Edinburgh—L., 1974; Medearis D. N., Cammitta B. M. a. Heath E. C. Cell wall composition and virulence in Escherichia coli, J. exp. Med., v. 128, p. 399, 1968; Orskov I. a. o. Serology, chemistry and genetics of O and К antigens of Escherichia coli, Bact. Rev., v. 41, p. 667, 1977, bibliogr.

Л. Б. Борисов.

Источник

Процесс бинарного деления прокариот

Деление прокариотических клеток — процесс образования дочерних прокариотических клеток из материнской. Ключевыми событиями клеточного цикла как прокариот, так и эукариот являются репликация ДНК и деление клетки. Отличительной чертой деления прокариотических клеток является непосредственное участие реплицированной ДНК в процессе деления[1]. В подавляющем большинстве случаев прокариотические клетки делятся с образованием двух одинаковых по размеру дочерних клеток, поэтому этот процесс ещё иногда называют бинарным делением. Так как чаще всего прокариотические клетки имеют клеточную стенку, бинарное деление сопровождается образованием септы — перегородки между дочерними клетками, которая затем расслаивается посередине. Процесс деления прокариотической клетки подробно изучен на примере Escherichia coli[2].

Деление грамотрицательных бактерий[править | править код]

Раскрытию механизма деления грамотрицательных бактерий способствовало изучение мутантных штаммов E. coli, у которых этот механизм нарушен. В результате мутаций, которые затрагивают гены, участвующие в делении клетки, могут формироваться следующие фенотипы:

филаменты — длинные клетки, которые формируются, если септа по тем или иным причинам не образуется. Филаменты бывают нескольких типов:
- содержащие многочисленные нуклеоиды, равномерно распределённые по длине клетки. В таких штаммах сегрегация ДНК проходит нормально, но септа тем не менее не формируется; их называют Fts− (от англ. filamentation temperature-sensitive)[3];
- содержащие единственный нуклеоид примерно посередине клетки. В данном случае причиной образования филаментов являются нарушения в синтезе ДНК, соответственно штаммы называют Dna−[4];
- содержащие многочисленные нуклеоиды посередине клетки. В дальнейшем ближе к концам таких клеток могут формироваться септы, и вследствие этого образовываться безъядерные клетки (см. ниже). Эти события являются результатом нарушений в механизме сегрегации ДНК, соответствующие штаммы чаще всего называются Par− (от англ. partition)[4];
миниклетки — маленькие, лишённые ДНК клетки. Миниклетки образуются, когда при делении формируется больше одной септы или она находится в неправильном месте. Штаммы с такими нарушениями называют Min− (от англ. miniature)[5];
безъядерные клетки — клетки нормального размера, лишённые ДНК. Как было сказано выше, безъядерные клетки могут образовываться из филаментов типа Par−. В то же время при некоторых мутациях, например Muk−(от яп. mukaku — безъядерный), в популяции клеток могут обнаруживаться только безъядерные клетки при отсутствии филаментов. Тем не менее такой фенотип также связан с нарушением сегрегации ДНК[6].

Молекулярный механизм деления[править | править код]

Формирование перетяжки при участии Z-кольца

Центральную роль в делении клеток грамотрицательных бактерий играет септальное кольцо — кольцевая органелла, расположенная примерно посередине клетки и способная сокращаться, образуя перетяжку между двумя новыми дочерними клетками. Зрелое септальное кольцо представляет собой сложный белковый комплекс, состоящий более чем из дюжины разных белков. Десять из них (FtsA, B, I, K, L, N, Q, W, Z и ZipA) абсолютно необходимы для формирования септы, и нарушение в их работе приводит к формированию филаментов типа Fts−[2]. Остальные компоненты не являются строго необходимыми, их функции могут частично перекрываться. Формирование септального кольца происходит в несколько этапов, новые белки присоединяются по одному в таком порядке: FtsZ→FtsA/ZipA→FtsK→FtsQ→FtsL/FtsB→FtsW→FtsI→FtsN[7].

Белки, входящие в состав септального кольца, помимо FtsZ, можно разделить на несколько классов по функциям:

модулирующие сборку филаментов FtsZ (FtsA, ZipA, ZapA, ZapB);
связывающие Z-кольцо с мембраной (FtsA, ZipA);
координирующие образование септы с сегрегацией ДНК (FtsK);
синтезирующие (модулирующие) пептидогликан (FtsI, FtsW);
гидролизующие пептидогликан для расхождения дочерних клеток (AmiC, EnvC).

Однако для многих белков септального кольца точная функция до сих пор не известна[8].

Формирование Z-кольца[править | править код]

Незрелую форму септального кольца называют Z-кольцом, по имени белка FtsZ, который играет ключевую роль в его формировании. Однако стоит отметить, что часто термины септальное кольцо и Z-кольцо используют как синонимы, поэтому в каждом отдельном случае это нужно оговаривать особо[2]. Белок FtsZ имеет тенденцию формировать длинные фибриллярные структуры. После деления FtsZ формирует прилегающую ко внутренней мембране спираль, закрученную вдоль оси клетки. Эта спираль постоянно меняет своё положение и быстро осциллирует от одного полюса клетки к другому[9][10]. Примерно ко времени завершения репликации ДНК спираль FtsZ схлопывается, в результате чего формируется Z-кольцо посередине клетки[11]. Есть все основания предполагать, что Z-кольцо на самом деле также представляет собой короткую плотную спираль[10].

Белок FtsZ — прокариотический гомолог тубулина с похожей третичной структурой[1]. Это позволяет предполагать, что ассоциация FtsZ в Z-кольцо может напоминать сборку микротрубочек эукариот. FtsZ, как и тубулин, обладает ГТФазной активностью, гидролиз ГТФ обеспечивает полимеризацию FtsZ с образованием линейных протофиламентов. Z-кольцо — динамичная структура: молекулы FtsZ в составе кольца постоянно заменяются молекулами из цитоплазматического пула[12][13].

FtsZ сам по себе не имеет сродства к мембране, формирование кольцевой структуры из протофиламентов, их закрепление во внутренней мембране и стабилизацию Z-кольца обеспечивают белки FtsA и ZipA, которые взаимодействуют с FtsZ прямо и независимо. ZipA — интегральный белок внутренней мембраны, FtsA — цитоплазматический белок, который тем не менее может связываться с мембраной за счёт особой аминокислотной последовательности на C-конце. ZipA, по-видимому, характерен только для γ-протеобактерий, в то время как FtsA более универсален[2]. Z-кольцо у E. coli может формироваться при отсутствии одного из этих белков, но не двух сразу, что указывает на их перекрывающиеся функции[14][15].

Ещё два белка — ZapA и ZapB — включаются в состав Z-кольца на ранней стадии, однако их присутствие не строго обязательно для его формирования[2][7][16]. ZapA — универсальный для многих прокариот белок, а вот ZapB, по всей вероятности, есть только у γ-протеобактерий. ZapA связывается с FtsZ непосредственно, а ZapB связывается с ZapA. Интересно, что ZapB формирует ещё одну кольцевую структуру, которая находится дальше от мембраны, чем Z-кольцо. Функции этих белков ещё до конца не установлены, однако предполагается, что они принимают участие в превращении спирали FtsZ в Z-кольцо, а также в последующей стабилизации Z-кольца[7].

Созревание септального кольца[править | править код]

Z-кольцо существует в описанном виде 14—21 минуту (в зависимости от скорости деления), и только после этого к нему присоединяются все остальные ключевые белки, начиная с FtsQ[17]. В какое время присоединяется FtsK, пока точно не установлено. Оставшиеся белки включаются в состав септального кольца практически одновременно в течение 1—3 минут. До того момента, как начинает собираться септальное кольцо, Z-кольцо стимулирует синтез пептидогликана в центре клетки таким образом, что клетка начинает удлиняться. Молекулярный механизм этого процесса, однако, до сих пор не установлен[2][17].

Одними из последних в септальное кольцо включаются белки, ответственные за синтез полярного пептидогликана (FtsW, FtsI), и белки, обеспечивающие частичный гидролиз пептидогликана на границе раздела между двумя клетками (AmiA, B, C, EnvC, NlpD)[2].

Формирование перетяжки[править | править код]

Завершающим этапом деления прокариотической клетки является формирование перетяжки и конечное разделение двух новых клеток. Образование перетяжки затрагивает все компоненты клеточной оболочки (внутреннюю мембрану, слой пептидогликана и внешнюю мембрану). Есть основания полагать, что за инвагинацию внутренней мембраны отвечает Z-кольцо, однако как именно оно передаёт напряжение на мембрану, пока не известно. Параллельно с этим процессом ферменты септального кольца синтезируют (или модифицируют особым образом предсуществующий) пептидогликан септы[2][17]. После формирования септы в работу вступают пептидогликангидролазы, которые отделяют будущие клетки друг от друга. Завершается процесс деления инвагинацией и обособлением внешних мембран клеток.

Примечания[править | править код]

↑ 1 2 Benjamin Lewin. Chapter 13: The replicon // Genes VIII. — Upper Saddle River, NJ: Pearson Prentice Hall, 2004. — ISBN 0131439812.
↑ 1 2 3 4 5 6 7 8 de Boer PA. Advances in understanding E. coli cell fission (неопр.) // Curr Opin Microbiol.. — 2010. — Т. 13. — С. 730—737. — doi:10.1016/j.mib.2010.09.015. — PMID 20943430.
↑ Adler H. I., Hardigree AA. Growth and Division of Filamentous Forms of Escherichia coli (англ.) // Journal of Bacteriology (англ.)русск. : journal. — 1965. — Vol. 90. — P. 223—226. — PMID 16562021.
↑ 1 2 Hirota Y., Ryter A., Jacob F. Thermosensitive mutants of E. coli affected in the processes of DNA synthesis and cellular division (англ.) // Cold Spring Harb Symp Quant Biol. : journal. — 1968. — Vol. 33. — P. 677—693. — PMID 4892005.
↑ Adler H. I., Fisher W. D., Cohen A., Hardigree AA. MINIATURE escherichia coli CELLS DEFICIENT IN DNA (англ.) // Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America : journal. — 1967. — Vol. 57. — P. 321—326. — PMID 16591472.
↑ Hiraga S., Niki H., Ogura T., Ichinose C., Mori H., Ezaki B., Jaffé A. Chromosome partitioning in Escherichia coli: novel mutants producing anucleate cells (англ.) // Journal of Bacteriology (англ.)русск. : journal. — 1989. — Vol. 171. — P. 1496—1505. — PMID 2646284.
↑ 1 2 3 Galli E., Gerdes K. Spatial resolution of two bacterial cell division proteins: ZapA recruits ZapB to the inner face of the Z-ring. (англ.) // Microbiology (англ.)русск. : journal. — Microbiology Society (англ.)русск., 2010. — Vol. 76. — P. 1514—1526. — doi:10.1111/j.1365-2958.2010.07183.x. — PMID 20487275.
↑ Weiss DS. Bacterial cell division and the septal ring. (англ.) // Microbiology (англ.)русск. : journal. — Microbiology Society (англ.)русск., 2004. — Vol. 54. — P. 588—597. — doi:10.1111/j.1365-2958.2004.04283.x. — PMID 15491352.
↑ Thanedar S., Margolin W. FtsZ exhibits rapid movement and oscillation waves in helix-like patterns in Escherichia coli. (англ.) // Curr Biol. : journal. — 2004. — Vol. 14. — P. 1167—1173. — doi:10.1016/j.cub.2004.06.048. — PMID 15242613.
↑ 1 2 Erickson H. P., Anderson D. E., Osawa M. FtsZ in bacterial cytokinesis: cytoskeleton and force generator all in one. (англ.) // Microbiology and Molecular Biology Reviews (англ.)русск. : journal. — American Society for Microbiology (англ.)русск., 2010. — Vol. 74. — P. 504—528. — doi:10.1128/MMBR.00021-10. — PMID 21119015.
↑ Den Blaauwen T., Buddelmeijer N., Aarsman M. E., Hameete C. M., Nanninga N. Timing of FtsZ assembly in Escherichia coli. (англ.) // Curr Biol. : journal. — 1999. — Vol. 181. — P. 5167—5175. — PMID 10464184.
↑ Stricker J., Maddox P., Salmon E. D., Erickson HP. Rapid assembly dynamics of the Escherichia coli FtsZ-ring demonstrated by fluorescence recovery after photobleaching. (англ.) // Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America : journal. — 2002. — Vol. 99. — P. 3171—3175. — doi:10.1073/pnas.052595099. — PMID 11854462.
↑ Romberg L., Levin PA. Assembly dynamics of the bacterial cell division protein FTSZ: poised at the edge of stability. (англ.) // Annu Rev Microbiol. : journal. — 2003. — Vol. 57. — P. 125—154. — doi:10.1146/annurev.micro.57.012903.074300. — PMID 14527275.
↑ Hale C. A., de Boer PA. Direct binding of FtsZ to ZipA, an essential component of the septal ring structure that mediates cell division in E. coli. (англ.) // Cell : journal. — Cell Press, 1997. — Vol. 88. — P. 175—185. — doi:10.1016/S0092-8674(00)81838-3. — PMID 9008158.
↑ Pichoff S., Lutkenhaus J. Unique and overlapping roles for ZipA and FtsA in septal ring assembly in Escherichia coli. (англ.) // EMBO J. (англ.)русск. : journal. — 2002. — Vol. 21. — P. 685—693. — doi:10.1093/emboj/21.4.685. — PMID 11847116.
↑ Ebersbach G., Galli E., Møller-Jensen J., Löwe J., Gerdes K. Novel coiled-coil cell division factor ZapB stimulates Z ring assembly and cell division. (англ.) // Microbiology (англ.)русск. : journal. — Microbiology Society (англ.)русск., 2008. — Vol. 68. — P. 720—735. — doi:10.1111/j.1365-2958.2008.06190.x. — PMID 18394147.
↑ 1 2 3 Aarsman M. E., Piette A., Fraipont C., Vinkenvleugel T. M., Nguyen-Distèche M., den Blaauwen T. Maturation of the Escherichia coli divisome occurs in two steps. (англ.) // Microbiology (англ.)русск. : journal. — Microbiology Society (англ.)русск., 2005. — Vol. 55. — P. 1631—1645. — doi:10.1111/j.1365-2958.2005.04502.x. — PMID 15752189.

Источник