Ферменты белка в кишечном соке

Ферменты белка в кишечном соке thumbnail

Покинув желудок, пища подвергается действию панкреатического сока, кишечного сока и желчи.

Сок поджелудочной железы содержит проферменты – трипсиноген, химотрипсиноген, прокарбоксипептидазы, проэластазу. Проферменты в просвете кишечника активируются, соответственно, до трипсина, химотрипсина, карбоксипептидаз и эластазы способом ограниченного протеолиза. Указанные ферменты осуществляют основную работу по перевариванию белков.

В кишечном соке активны ферменты щеточной каймы – дипептидазы и аминопептидазы. Они заканчивают переваривание белков.

Трипсин, химотрипсин, эластаза являются эндопептидазами. Карбоксипептидазы и аминопептидазы – экзопептидазы.

Регуляция кишечного пищеварения

В кишечнике под влиянием соляной кислоты, поступающей из желудка в составе пищевого комка, начинается секреция гормона секретина, который с током крови достигает поджелудочной железы и стимулирует выделение жидкой части панкреатического сока, богатого карбонат-ионами (HCO3–). В результате рН химуса в тонкой кишке повышается до 7,2-7,5 или, при усиленной секреции, до 8,5.

Благодаря работе желудочных ферментов в химусе имеется некоторое количество аминокислот, вызывающих освобождение холецистокинина-панкреозимина. Он стимулирует секрецию другой, богатой проферментами, части поджелудочного сока, и секрецию желчи.

Нейтрализация кислого химуса в двенадцатиперстной кишке происходит также при участии желчи. Формирование желчи (холерез) идет непрерывно, не прекращаясь даже при голодании.

Трипсин

Синтезируемый поджелудочной железой трипсиноген в двенадцатиперстной кишке подвергается частичному протеолизу под действием фермента энтеропептидазы, секретируемой клетками кишечного эпителия. От профермента отделяется гексапептид (Вал-Асп-Асп-Асп-Асп-Лиз), что приводит к формированию активного центра трипсина.

Трипсин специфичен к пептидным связям, образованным с участием карбоксильных групп лизина и аргинина, может осуществлять аутокатализ, т.е. превращение последующих молекул трипсиногена в трипсин, также он активирует остальные протеолитические ферменты панкреатического сока – химотрипсиноген, проэластазу, прокарбоксипептидазу.

Параллельно трипсин участвует в переваривании пищевых липидов, активируя фермент переваривания фосфолипидов – фосфолипазу А2, и колипазу панкреатической липазы, отвечающей за гидролиз триацилглицеролов.

В таких продуктах, как бобовые (соя, горох, фасоль) содержится пептид – ингибитор трипсина, снижающий переваривание белков этих продуктов в сыром, термически необработанном, виде.

Химотрипсин

Образуется из химотрипсиногена при участии трипсина, который расщепляет пептидную связь между аргинином-15 и изолейцином-16 с образованием уже активных промежуточных форм π-химотрипсина и δ-химотрипсина, которые аутолизисом удаляют два дипептида из собственных цепей. Три образованных фрагмента удерживаются друг с другом посредством дисульфидных связей, формируя стабильный α-химотрипсин.

Фермент специфичен к пептидным связям, образованных с участием карбоксильных групп ароматических аминокислот – фенилаланина, тирозина и триптофана.

Эластаза

Активируется в просвете кишечника трипсином из проэластазы. Гидролизует связи, образованные карбоксильными группами малых аминокислот – аланина, пролина, глицина.

Карбоксипептидазы

Карбоксипептидазы являются экзопептидазами, они гидролизуют пептидные связи с С-конца пептидной цепи. Различают два типа карбоксипептидаз – карбоксипептидазы А и карбоксипептидазы В. Карбоксипептидазы А отщепляют с С-конца остатки алифатических и ароматических аминокислот, карбоксипептидазы В – остатки основных аминокислот – лизина и аргинина.

Аминопептидазы

Являясь экзопептидазами, аминопептидазы отщепляют N-концевые аминокислоты. Представителями аминопептидаз являются аланин-аминопептидаза и лейцин-аминопептидаза, обладающие широкой специфичностью. Например, лейцин-аминопептидаза отщепляет с N-конца белка не только лейцин, но и ароматические аминокислоты и гистидин.

Дипептидазы

Дипептидазы гидролизуют дипептиды, в изобилии образующиеся в кишечнике при работе других ферментов.

Лизосомы энтероцитов

Малое количество дипептидов и пептидов пиноцитозом попадают в энтероциты и здесь гидролизуются лизосомальными протеазами.

При заболеваниях ЖКТ и нарушении переваривания, при недостаточности соляной кислоты, при желудочном или кишечном кровотечении, при высокобелковой диете часть пептидов, не успевая расщепиться, достигает толстого кишечника и потребляется живущими там микроорганизмами – развивается  гниение белков в кишечнике.

Источник

Процесс пищеварения запускается уже с того момента, когда мы чувствуем ароматный запах еды или наши глаза видят аппетитное блюдо. Через пару минут нервно-рефлекторная цепочка приводит к активному выделению пищеварительных соков — источников ферментов.

Как работают ферменты и чем грозит их нехватка, расскажем в статье.

Важная роль пищеварительных ферментов

Для начала разберемся, какова роль ферментов в пищеварении. Еда содержит белки, жиры и углеводы, которые обеспечивают процессы жизнедеятельности. Ферменты, или энзимы, расщепляют пищу до простых соединений — это необходимо для ее усвоения организмом.

Читайте также:  Кишечная непроходимость при ущемленной грыже

Энзимы начинают свою работу еще в ротовой полости. Измельченная зубами пища обильно смачивается слюной, в состав которой входят такие ферменты, как мальтаза, (-амилаза, лизоцим, калликреин, которые участвуют в расщеплении углеводов.

В таком виде пищевой комок (болюс) поступает в желудок, где подвергается обработке желудочного сока — активной субстанции из соляной кислоты, воды, электролитов и ферментов. Желудочный сок «упрощает» пищевой комок до еще более элементарных веществ[1]. Словно по цепочке соляная кислота активирует пищеварительные ферменты желудка — пепсин и липазу. Пепсин начинает расщеплять белки до соединений меньших размеров — альбумоз и пептон, а липаза дробит жиры молока[2].

Из желудка пищевой комок отправляется в кишечник. Пищеварительные ферменты кишечника — энтерокиназы — активируют работу пищеварительных ферментов сока поджелудочной железы, а именно трипсина и химотрипсина. Они расщепляют белки до аминокислот. Углеводы, которые не переварились в ротовой полости до конца, дробятся до простых сахаров под воздействием бета-амилазы, лактазы и мальтазы. Липазы расщепляют жиры до конечных продуктов — жирных кислот и глицерина[3].

После обработки пища легко всасывается через кишечную стенку и проникает в жидкостные среды организма — кровь и лимфу.

Почему возникает недостаток пищеварительных ферментов?

В норме активности пищеварительных ферментов в организме человека хватает, чтобы переварить всю поступившую пищу. Однако различные причины могут спровоцировать недостаток ферментов — энзимопатию, или ферментопатию. Нехватка ферментов для пищеварения может быть врожденной (первичной) или приобретенной (вторичной)[4].

Первичная недостаточность ферментов связана с генетическими дефектами. Мутации в генах приводят к невозможности полностью переваривать белки, жиры или углеводы. Как следствие, образуются нерасщепленные продукты пищеварения, которые накапливаются в организме в виде токсинов. К ферментопатии относятся такие болезни, как, например, фенилкетонурия, галактоземия и муковисцидоз. Употребление белковой пищи и молока при этих заболеваниях носит жизнеугрожающий характер.

Вторичный недостаток ферментов развивается у людей с расстройствами пищеварения при органическом повреждении органов желудочно-кишечного тракта или при их функциональном нарушении.

Так, гиповитаминоз, в частности дефицит витамина PP, повышающего количество соляной кислоты желудочного сока, приводит к ахлоргидрии — заболеванию, при котором возникает недостаток соляной кислоты. Без этого важного компонента пищеварительного сока невозможна активация пепсинов — ферментов, которые переваривают белки[5].

Атрофический гастрит сопровождается повреждением слизистой оболочки. Уменьшение железистых клеток слизистой желудка приводит к недостаточному образованию пепсинов. В результате нарушается расщепление белков[6].

При хроническом панкреатите — заболевании поджелудочной железы — возникает недостаток панкреатических ферментов. Гиперактивность железы в результате неправильного питания, инфекций или желчнокаменной болезни приводит к чрезмерному выделению панкреатических ферментов, которые начинают переваривать собственную поджелудочную.

Снижение активности кишечных ферментов может быть связано с дисбактериозом. Патогенные микроорганизмы повреждают ферменты кишечного сока. Количество лактазы, мальтазы и трегалазы — ферментов, которые расщепляют углеводы до простых сахаров, — снижается. Нерасщепленные углеводы не способны усвоиться в кишечнике. Организм не получает питательных веществ — возникает синдром нарушенного всасывания, или мальабсорбции[7].

Нарушение функции кишечника без анатомического повреждения также способствует нехватке ферментов. Функциональная диспепсия, зачастую возникающая под влиянием стрессов, нарушает моторику пищеварительного тракта[8]. Пища дольше задерживается в кишечнике, из-за чего повреждается слизистая кишечника. Это также влияет на выработку энтерокиназ. Цепочка нарушений приводит к недостаточности ферментов поджелудочной — трипсина, химотрипсина[9].

Чем чревата нехватка ферментов и как ее можно устранить?

Ферментная недостаточность проявляется дискомфортом и тяжестью в животе, болезненными ощущениями, вздутием и тошнотой.

Нарушение всасывания питательных веществ приводит к прогрессирующему снижению веса. Полупереваренная пища скапливается в кишечнике и переполняет его, стимулируя моторику. Возникает учащенное выделение полуоформленного кала — до пяти раз в день[10]. Каловые массы могут содержать непереваренные мышечные волокна (при недостаточности трипсина) и иметь жирный блеск (при нехватке липазы).

Читайте также:  Кишечные паразиты все о них

Уменьшенное поступление полезных веществ, в том числе витаминов, приводит к периодическим головным болям, плохому сну, сниженной работоспособности. Недостаточность белков, жиров и углеводов сопровождается усталостью, как физической, так и умственной[11].

Дефицит ферментов в пищеварительных соках корректируется заместительной терапией. Препараты, обладающие высокой ферментной активностью, возмещают недостаток энзимов. При врожденных заболеваниях это основной метод лечения.

Приобретенные ферментопатии нуждаются в лечении основного заболевания, вызвавшего недостаток пищеварительных ферментов. При гастрите это эрадикационная терапия против H. pylori, при дисбактериозах — пробиотики, восстанавливающие здоровую микрофлору, при панкреатитах — снижение гиперактивной функции ферментов антиферментными препаратами, а затем восстановление нормальной активности заместительной терапией энзимами[12].

Дозировка и длительность лечения ферментными препаратами зависит от степени недостаточности энзимов в организме.

Чтобы избежать развития ферментной недостаточности, необходимо питаться правильно. Переедание, жирная пища, трудная для переваривания, недостаточное количество белков и витаминов в рационе нарушают работу ферментов. Соблюдение гигиены предотвращает развитие дисбактериозов и хеликобактерной инфекции. Своевременное лечение инфекций, в свою очередь, минимизирует риск развития панкреатитов как осложнений болезни. Здоровым людям без заболеваний ЖКТ не следует забывать, что, например, при переедании в праздничные дни можно помочь пищеварительной системе ферментными препаратами.

Недостаток ферментов нарушает нормальный процесс пищеварения. Скопление полупереваренных продуктов в организме проявляется неприятными симптомами, которые могут нарушить качество жизни. Недостающие ферменты можно восполнять с помощью заместительной терапии. Препараты с энзимами стимулируют естественное пищеварение, помогая кишечнику переварить пищу.

Источник

Текущая версия страницы пока не проверялась опытными участниками и может значительно отличаться от версии, проверенной 5 февраля 2014; проверки требуют 28 правок.

Ферме́нты пищеваре́ния, пищеварительные ферменты — ферменты, расщепляющие сложные компоненты пищи до более простых веществ, которые затем всасываются в организм. В более широком смысле пищеварительными ферментами также называют все ферменты, расщепляющие крупные (обычно полимерные) молекулы на мономеры или более мелкие части.
Все ферменты желудочно-кишечного тракта относятся к классу «Гидролазы», это означает, что расщепление пищевых полимеров происходит всегда при участии молекулы воды.

Пищеварительные ферменты находятся в пищеварительной системе человека и животных. Кроме этого, к таким ферментам можно отнести внутриклеточные ферменты лизосом.

Основные места действия пищеварительных ферментов в организме человека и животных — это ротовая полость, желудок, тонкая кишка. Эти ферменты вырабатываются такими железами, как слюнные железы, железы желудка, поджелудочная железа и железы тонкой кишки. Часть ферментативных функций выполняется облигатной кишечной микрофлорой.

По субстратной специфичности пищеварительные ферменты делятся на несколько основных групп:

  • протеазы: эндопептидазы, которые катализируют расщепление внутренних пептидных связей (пепсин, реннин, гастриксин в желудочном соке и трипсин, химотрипсин, эластаза в панкреатическом соке) и экзопептидазы, которые отщепляют по одной аминокислоте с карбоксильного конца (карбоксипептидаза в панкреатическом соке и аминопептидаза, пептидазы в кишечном соке)
  • липазы расщепляют липиды до жирных кислот и глицерина
  • карбогидразы гидролизуют углеводы, такие как крахмал или сахара, до простых сахаров, таких как глюкоза
  • нуклеазы расщепляют нуклеиновые кислоты до нуклеотидов

Ротовая полость[править | править код]

Ферменты пищеварения, упрощенная схема

Слюнные железы секретируют в полость рта:

  • альфа-амилазу (птиалин), которая расщепляет высокомолекулярный крахмал до более коротких фрагментов и до отдельных растворимых сахаров (декстрины, мальтоза, мальтриоза).
  • альфа-глюкозидазу (мальтазу), расщепляет мальтозу на две молекулы глюкозы

Желудок[править | править код]

Ферменты, секретирующиеся желудком называются желудочными ферментами. По химической природе практически все ферменты являются белками. В желудке также вырабатывается соляная кислота, которая обладает бактерицидным действием; активирует фермент пепсин; вызывает денатурацию и набухание белков.

Читайте также:  Механической кишечной непроходимости симптомы

  • Пепсин — основной желудочный фермент. Гидролитически расщепляет пептидные связи денатурированных белков до пептидов. Вырабатывается в так называемых «главных клетках» в неактивной форме в виде пепсиногена, чтобы предотвратить самопереваривание слизистой желудка. В полости желудка в кислой среде (рН=1.5—2,5) происходит превращение пепсиногена в активный пепсин. При этом отщепляется пепсин-ингибитор. Процесс идет аутокаталитически при участии НСl (ионов Н+), которая также вырабатывается в слизистой желудка, но в так называемых «обкладочных клетках». Молекулярный вес пепсиногена около 42 000, а пепсина — около 35 000. Из этого следует, что реакция превращения пепсиногена в пепсин сопровождается отщеплением 15—20 % исходной молекулы. Активирование происходит за счет отщепления N-концевого участка пепсиногена, в котором сосредоточены все основные аминокислоты. Среди продуктов отщепления обнаруживается ингибитор пепсина с молекулярным весом 3242 и пять более мелких фрагментов, в сумме отвечающих молекулярному весу около 4000. Для защиты стенок желудка от агрессивной кислой среды «добавочные клетки» слизистой вырабатывают муцин — гликопротеид — и ионы бикарбоната.
  • Гастриксин, реннин – тоже расщепляют белки.
  • Желатиназа расщепляет желатин и коллаген, основные протеогликаны мяса на полипептиды, пептиды и аминокислоты.
  • Липаза – жиры на глицерин и жирные кислоты, но ее активность в желудке незначительна.
  • Химозин – створаживает молоко

Тонкая кишка[править | править код]

Желчь[править | править код]

Желчь человека также участвует в процессах пищеварения. Она вырабатывается постоянно печенью и собирается в желчном пузыре. В ее состав не входят ферменты. Она переводит в активное состояние ферменты поджелудочной железы, эмульгирует жиры (что облегчает их расщепление), усиливает перистальтику кишечника, стимулирует продукцию слизи, ликвидирует действие пепсина желудка, опасного для ферментов поджелудочной железы.

Ферменты поджелудочной железы[править | править код]

Поджелудочная железа является основной железой в системе пищеварения. Она секретирует ферменты (более 20) в просвет двенадцатиперстной кишки.

  • Протеазы:
    • Трипсин является протеазой, аналогичной пепсину желудка.
    • Химотрипсин — также протеаза, расщепляющая белки пищи.
    • Карбоксипептидаза
    • Несколько различных эластаз, расщепляющих эластин и некоторые другие белки.
  • Нуклеазы, расщепляющие нуклеиновые кислоты нуклеотидов.
  • Стеапсин, расщепляющий жиры.
  • Амилазу, расщепляющую крахмал и гликоген, а также другие углеводы.
  • Липаза поджелудочной железы является важнейшим ферментом в переваривании жиров. Она действует на жиры (триглицериды), предварительно эмульгированные желчью, секретируемой в просвет кишечника печенью.

Ферменты тонкой кишки[править | править код]

  • Несколько пептидаз, в том числе:
    • энтеропептидаза — превращает неактивный трипсиноген в активный трипсин;
    • аланинаминопептидаза — расщепляет пептиды, образовавшиеся из белков после действия протеаз желудка и поджелудочной железы.
  • Ферменты, расщепляющие дисахариды до моносахаридов:
    • сахараза расщепляет сахарозу до глюкозы и фруктозы;
    • мальтаза расщепляет мальтозу до глюкозы;
    • изомальтаза расщепляет мальтозу и изомальтозу до глюкозы;
    • лактаза расщепляет лактозу до глюкозы и галактозы.
  • Липаза кишечника расщепляет триглицериды на глицерин и жирные кислоты.
  • Эрепсин, фермент, расщепляющий белки.

Микрофлора кишечника[править | править код]

Обитающие в толстом кишечнике человека микроорганизмы выделяют пищеварительные ферменты, способствующие перевариванию некоторых видов пищи.

  • Кишечная палочка — способствует перевариванию лактозы
  • Лактобактерии — превращают лактозу и другие углеводы в молочную кислоту

Пищеварительные ферменты насекомоядных растений[править | править код]

Из секрета непентеса Nepenthes macferlanei выделены протеазы, продемонстрирована также липазная активность. Его главный фермент, непентезин, по субстратной специфичности напоминает пепсин.[1]

Примечания[править | править код]

  1. ↑ Zoltán A. Tökés, Wang Chee Woon and Susan M. Chambers. Digestive enzymes secreted by the carnivorous plant Nepenthes macferlanei L. Planta, 1974, Volume 119, Number 1, 39-46

Ссылки[править | править код]

  • https://www.innvista.com/health/nutrition/diet/enzymecl.htm
  • Анатомия и физиология человека: учеб. для студ. учреждений сред. проф. образования / И. В. Гайворонский, Г. И. Ничипорук, А. И. Гайворонский. — 6-е изд., перераб. и доп. — М. : Издательский центр «Академия», 2011. — 496 с. ISBN 978-5-7695-7794-9

Источник