Ферменты желудочно кишечного тракта у животных

Ферменты или энзимы — биологически активные белки, присутствующие во всех клетках организма человека. Они отвечают за образование и разрушение молекул и химических связей.

Существует 2 вида ферментов: пищеварительные и метаболические. Ферменты первого типа вырабатываются пищеварительной системой. Они предназначены для расщепления поступающей в организм пищи и усвоения питательных веществ, необходимых для выработки энергии. Ферменты второго вида необходимы для функционирования клеток и поддержания здоровья.

В каких органах вырабатываются пищеварительные ферменты

Выработка пищеварительных ферментов происходит во всем пищеварительном тракте. В этом процессе принимают участие слюнные железы, внутренняя поверхность желудка и кишечника, желчный пузырь и печень. Однако наибольший вклад вносит поджелудочная железа, имеющая форму груши.

В чем польза пищевых добавок с ферментами

На сегодняшний день жалобы на пищеварение есть почти у каждого третьего взрослого жителя развитых стран. У многих из них выделяется недостаточное количество активных пищеварительных ферментов,либо они нуждаются в помощи. Решить проблему помогают добавки с ферментами.

Они:

• облегчают неприятные симптомы, так как способствуют перевариванию пищи и предотвращению таких проблем, каквздутие живота, газообразование, изжога, несварение желудка и нарушения стула;
• улучшают кишечную микрофлору и регулируют стул, помогая бороться с запорами.

Как производят добавки с пищеварительными ферментами

Изначально в добавки включали пищеварительные ферменты трипсин и химотрипсин, которые производили из желчного пузыря свиней. Позже появились ферменты, получаемые от микроорганизмов и растений. Они значительно стабильнее и активнее ферментов животного происхождения, лучше расщепляют жиры, протеины, углеводы и другие вещества, содержащиеся в пище.

Внимание! Наиболее распространены растительные ферменты папаини бромелайн, а также ферменты, которые вырабатываются дрожжами семейства Aspergillus. Их безопасность подтверждена в ходе их применения. Доказано, что они способны разрушать больше жиров, белков и углеводов, чем их аналоги.

Действие добавок с ферментами

При приеме перед едой в составе добавок ферменты (лактаза, протеазы, амилазы, липазы, мальтаза, сахараза, целлюлаза) способствуют лучшему перевариванию пищи. Каждый из них «специализируется» на расщеплении конкретных продуктов.

Внимание! Результат от употребления добавок становится заметным примерно через 2 недели, поэтому рекомендуется, чтобы их пробный прием составлял не менее 14 дней.

Выбирая добавку, следует обращать внимание не на удельный вес ферментов, а на уровень их активности. Кроме того, лучше отдавать предпочтение БАДам, содержащим смесь ферментов, так как в таких случаях они активизируются при разных уровнях pH и оказывают полезное действие на всем протяжении пищеварительного тракта.

Дозировка ферментных препаратов

Общей рекомендации по этому вопросу нет, так как на рынке представлены ферментированные добавки, которые сильно различаются по степени воздействия на организм. В связи с этим следует четко следовать рекомендациям, представленным в инструкциях.

Возможные побочные эффекты

Как правило, ферменты, поступающие в организм в составе добавок, хорошо переносятся, и у них отсутствуют побочные эффекты. Лишь у небольшой части тех, кто их употребляет, наблюдается расстройство желудка и мягкий стул. В таких случаях следует прекратить прием добавок и проконсультироваться с врачом.

При

пищеварении три основных органических компонента пищи — углеводы, белки и жиры — подвергаются ферментативному гидролизу, распадаясь на составляющие их структурные блоки. Этот процесс необходим для нормального усвоения питательных веществ, поскольку клетки, выстилающие кишечник, способны всасывать и транспортировать в кровь и лимфу только относительно небольшие молекулы.

Из углеводов у высших животных перевариванию подвергаются в основном полисахариды — крахмал и целлюлоза, содержащиеся в растительной пище, и гликоген из пищи животного происхождения. Крахмал и гликоген полностью расщепляются ферментами желудочно-кишечного тракта до свободной глюкозы. Целлюлоза у большинства млекопитающих не гидролизуется из-за отсутствия специфических ферментов. У травоядных целлюлоза переваривается под воздействием бактериальной микрофлоры желудка и толстого кишечника.

Белки расщепляются ферментами желудочно-кишечного тракта до составляющих их аминокислот, жиры — до жирных кислот и моноацилглицеролов. Таким образом, процессы химической переработки пищи обеспечиваются тремя основными ферментативными системами:

амилолитическими ферментами, расщепляющими углеводы;

протеолитическими ферментами, расщепляющими белки;

липолитическими ферментами, расщепляющими жиры.

Основные типы пищеварения. В зависимости от источников ферментов, гидролизующих пищевые вещества, у разных видов животных различают три типа пищеварения — собственное, сим- бионтное и аутолитическое. Под собственным пищеварением понимают такой тип, когда ферментативные системы вырабатываются самим организмом, потребляющим пищу. Симбионтное пищеварение встречается у высших животных, если в механизмах расщепления пищевых продуктов важную роль играют ферменты, продуцируемые симбионтными организмами (бактерии, простейшие), обитающими в пищеварительном тракте. Под аутолитическим пищеварением подразумевают процесс гидролиза питательных веществ под действием ферментов самой пищи. Этот тип пищеварения имеет важное значение для травоядных животных (в поедаемых ими сочных зеленых кормах содержатся растительные диастазы) и для новорожденных (в материнском молоке содержатся необходимые липолитические и протеолитические ферменты).

По другой классификации, в зависимости от места локализации гидролитических процессов, выделяют три основных типа пищеварения — внутриклеточное, внеклеточное (полостное или кишечное) и пристеночное (или мембранное). Наиболее примитивный тип — внутриклеточное пищеварение, характерное для некоторых беспозвоночных организмов. В этих случаях гидролиз пищевых субстратов происходит непосредственно внутри клеток, в пищеварительных вакуолях, локализованных в цитоплазме. У высших позвоночных основным типом гидролиза является внеклеточное пищеварение, или полостное, однако клетки некоторых органов (почек, печени и др.) содержат внутриклеточные ферменты, способные расщеплять питательные вещества. Пристеночное пищеварение, или мембранное, — это гидролиз, происходящий на границе эпителиального слоя кишечника и его содержимого. Гидролитические ферменты в этом случае локализованы непосредственно на мембране эпителиальных всасывающих клеток, в связи с чем процессы гидролиза являются сопряженными с процессами всасывания.

Открытие в 60-х годах XX в. А. М.Уголевым этих процессов явилось поворотным этапом в формировании современных представлений о сущности пищеварения. До этого момента пищеварение рассматривалось в качестве двухэтапного процесса: гидролиз питательных веществ в полости желудочно-кишечного тракта и следующее за ним всасывание. В настоящее время в процессе пищеварения выделяют три основных этапа: полостное пищеварение, пристеночное пищеварение и всасывание.

Белки кормов животного и растительного происхождения в желудочно-кишечном тракте животного должны быть гидролизованы до стадии получения свободных аминокислот или (в отдельных случаях) до мелких пептидов. Протеолитические ферменты секретируются железами слизистой (желудок, тонкий кишечник) и поджелудочной железой.

В ротовой полости отсутствуют ферменты, способные гидролизовать белки кормов. Из ротовой полости кормовые массы поступают в желудок (у жвачных в сычуг), в котором они пропитываются желудочным соком. У крупного рогатого скота в течение суток выделяется до 30 л, у лошадей — до 20 л, у собак — до 3 л желудочного сока. Желудочный сок содержит 99,5% воды и 0,5% составляет плотный остаток, включающий такие ферменты, как пепсин, ренин, гастрин, различные простые белки, минеральные вещества и их соли.

Обкладочные клетки желудочных желез слизистой оболочки желудка из хлоридов натрия и угольной кислоты синтезируют соляную кислоту, а поэтому pH желудочного сока в норме составляет 1,5-2,5% и является оптимальной для активности пепсина, основного протеолитического фермента желудочного сока.

Пепсин вырабатывается слизистой желудка в неактивной форме в виде пепсиногена. Под влиянием НС1 от пепсиногена (м. м. порядка 42 тыс.) отщепляется часть молекулы, которая служит ингибитором фермента, после чего открываются активные центры и молекула становится активной (м. м. около 35 тыс.). Дополнительно соляная кислота разрушает микроорганизмы, поступающие в желудок с кормами. Под влиянием пепсина из белков кормов образуются пептиды, содержащие в среднем 5-10 аминокислот.

Пепсин (от греч. pepto — варю) — эндопептидаза, относится к классу гидролаз, активно проявляет свое каталитическое действие на уровне внутренних пептидных связей (-CO-NH-) ароматических аминокислот (фенилаланин, тирозин) полипеп- тидной цепи, приводя таким образом к получению полипептидов. Под влиянием пепсина легко гидролизуются белки животного происхождения. Каталитическая активность пепсина высокая: 1 г кристаллического пепсина способен гидролизовать за 1 ч до 25 кг денатурированного яичного белка.

В желудочном соке новорожденных телят есть сычужный фермент ренин (химозин), м. м. = 30 тыс., створаживающий в менее кислой среде в присутствии солей кальция казеиноген молока в казеиноген кальция, который нерастворим и выпадает в осадок в виде творога.

У взрослых жвачных животных ренин отсутствует, поскольку по своей специфичности действия он аналогичен пепсину, но имеет pH-оптимум только в области 5,0-5,3, что соответствует pH желудочного сока у новорожденных. У взрослых особей молоко створаживается под влиянием пепсина и HCI. Кислотность желудочного сока поддерживается белком гастри- ном — «пищеварительным гормоном» слизистой желудка. Это стимулятор продукции желудочного сока.

Биохимические процессы переваривания белков у жвачных животных имеют важные особенности. Желудок у них многокамерный и включает рубец, сетку, книжку и сычуг. Сычуг по своим функциям является железистым желудком, где вырабатывается сок, содержащий HCI, пепсин, куда поступает около трети белков корма. В преджелудках большая часть белков корма подвергается воздействию ферментов бактерий, инфузорий и грибов, обладающих протеолитической активностью, с образованием свободных аминокислот, часть из которых используется на синтез белков микробных клеток, тогда как другая их часть распадается с освобождением аммиака. Аммиак может служить субстратом для синтеза аминокислот в преджелудках животного или поступать в печень для синтеза мочевины.

Мочевина может также поступать в рубец с кормом, со слюной, из крови через стенку рубца. Под влиянием фермента уре- азы бактерий мочевина гидролизуется с образованием NH3, С02 и воды:

При распаде в рубце мочевина служит источником для синтеза как заменимых, так и незаменимых аминокислот микрофлоры, заменяя таким образом определенный процент аминокислот кормов и повышая содержание бактериального белка. С учетом этого в корма жвачных животных добавляют небольшие количества мочевины. В рубце коровы синтезируется до 700 г бактериального белка в сутки. Таким образом, в сычуге жвачных расщепляются как белки кормов, так и белки микрофлоры.

Основные процессы переваривания белков кормов происходят в тонком кишечнике, где завершается окончательный гидролиз белков. В них участвуют ферменты поджелудочной железы и слизистой тонкого кишечника. При этом соляная кислота нейтрализуется гидрокарбонатом поджелудочной железы:

В тонком кишечнике гидролиз белков происходит как в полости кишок, так и на поверхности слизистой оболочки (пристеночное пищеварение).

Сок поджелудочной железы богат проферментами экзо- и эндопептидаз, которые активируются лишь при их поступлении в просвет кишечника. Поджелудочная железа продуцирует такие протеолитические ферменты, как трипсин, химотрип- син, карбоксипептидазы, эластаза, коллагеназа. Все эти ферменты имеют в активном центре аминокислоту серин, поэтому их часто называют сериновыми протеазами.

Трипсин (м. м. = 26 тыс.) — эндопептидаза поджелудочной железы, вырабатывается в виде трипсиногена. Под влиянием энтеропептидазы (старое название энтерокиназа) 12-перстной кишки трипсиноген превращается в трипсин, активный при pH 8,0. Трипсин расщепляет в молекулах белков примерно 30% пептидных связей, образованных основными аминокислотами — лизином и аргинином. Более чувствительными к трипсину являются денатурированные белки по сравнению с нативными. В случае острого панкреатита в сыворотке крови появляется трипсин, что служит важным диагностическим тестом при патологии поджелудочной железы. Трипсин выполняет главенствующую роль среди ферментов поджелудочной железы. Сок поджелудочной железы в норме содержит низкомолекулярный пептид, который выступает как ингибитор трипсина и нейтрализует трипсин, образующийся преждевременно внутри клеток поджелудочной железы.

Химотрипсин (м. м. = 25 тыс.) — эндопептидаза поджелудочной железы, также вырабатывается в форме неактивного предшественника — химотрипсиногена. Под влиянием трипсина химотрипсиноген превращается в активный химотрипсин, который гидролизует около 50% пептидных связей остатков ароматических и гидрофобных аминокислот. Так, химотрипсин гидролизует связи типа тирозил -CO-NH-, хотя тирозин может быть замещен другими аминокислотами, такими как фенилаланин, триптофан, лейцин. Следовательно, химотрипсин имеет достаточно широкую субстратную специфичность при pH оптимуме порядка 8,0.

Химотрипсин — это одна полипептидная цепь, содержащая 245 аминокислотных остатков. В настоящее время последовательность аминокислот в молекулах химотрипсинов различного типа и их активных центров хорошо изучена.

Эластаза (м. м. = 25 тыс.) — эндопептидаза поджелудочной железы, вырабатывается в форме проэластазы. В тонком кишечнике проэластаза под действием трипсина превращается в эластазу. Эластаза — фермент, активный в отношении белков соединительной ткани типа эластина. Эластаза имеет широкую специфичность и активнее гидролизует пептидные связи, образованные аминокислотами с небольшими гидрофобными радикалами, такими как глицин, аланин, серин. По структуре эластаза является близким аналогом а-химотрипсина, включает также 245 аминокислотных остатков и содержит в активном центре серин-195 и гистидин-57.

Коллагеназа вырабатывается клетками поджелудочной железы и гидролизует пептидные связи коллагена костной и хрящевой ткани. Коллагеназа по строению и свойствам также является близким аналогом эластазы и а-химотрипсина.

Карбоксипептидазы-А и В — экзопептидазы поджелудочной железы вырабатываются в неактивной форме — в форме прокарбоксипептидаз (м. м. = 90 тыс.). Под влиянием трипсина они переходят в активную форму. Карбоксипептидазы разрывают пептидные связи белковых молекул со стороны свободной (концевой) карбоксильной группы, причем радикалом для этого концевого аминокислотного остатка должна служить объемная ароматическая или алифатическая группа. Так, максимальная активность карбоксипептидазы-А наблюдается, если радикал концевого аминокислотного остатка представлен фенилаланином или другими ароматическими аминокислотами. В структуре молекулы карбоксипептидазы есть атом цинка. Карбоксипептидаза-А содержит 305 аминокислотных остатков и включает в активном центре Glu-270, Tyr-248, Glu-72, His- 69, Arg-145. Карбоксипептидаза-В активна, если пептиды оканчиваются лизином или аргинином.

Аминопептидазы тонкого кишечника расщепляют пептидные связи полипептидных цепей со стороны свободных (концевых) аминогрупп. Эти ферменты активнее действуют на белки и пептиды, в которых радикалы концевого аминокислотного остатка представлены аланином или лейцином. Процесс переваривания белков кормов завершают трипептидазы и дипептидазы, действие которых приводит к получению свободных аминокислот из трипептидов и дипептидов соответственно. Поверхность эпителиальных клеток тонкого кишечника богато представлена аминопептидазами и различными три- и дипептидазами.

Таким образом, совместное действие различных пептидаз поджелудочной железы, желудка и тонкого кишечника приводит к образованию как свободных аминокислот, так и мелких пептидов. Отдельные белки, такие как кератины (белки волос, рогов, копыт, перьев), устойчивы к действию протеолитических ферментов. Это связано со спецификой их структуры, где присутствует большое число дисульфидных связей.

Полученные в результате переваривания белков свободные природные L-изомеры аминокислот и, возможно, мелкие пептиды быстро всасываются различными транспортными системами в стенку тонкого кишечника при участии ионов натрия, витамина В6. Вероятно, это активный энергозависимый процесс с передвижением аминокислот против градиента концентрации. При этом важна всасывающая способность ворсинок кишечника, обеспечивающая транспорт аминокислот через мембраны клеток кишечника и поступление их через воротную систему печени непосредственно в печень.

Аминокислоты не обладают антигенными свойствами и не вызывают иммунных реакций. Однако чужеродные белковые молекулы при поступлении в кровь вызывают реакции образования антител. Тонкий кишечник новорожденных животных способен абсорбировать нативные белки кормов (пиноцитоз). Процесс пи- ноцитоза является важным также для абсорбции материнских антител (у-глобулинов). В результате обеспечивается формирование в организме новорожденного, например теленка, молозивно- го (колострального) иммунитета. Это особенно важно, учитывая, что собственный синтез иммуноглобулинов у новорожденных еще не активен, он формируется лишь к 2-3-месячному возрасту.

Отметим, что у приматов и грызунов плод получает антитела организма матери через плаценту. У домашних животных отсутствует плацентарный перенос антител.